凝胶性是大豆分离蛋白重要的功能性质之一。在加热时大豆蛋白有形成凝胶的能力,凝胶可以将蛋白质基质固化,形成具有一定强度的网状结构。聚集是凝胶形成中关键的一步,大豆分离蛋白热聚集体是凝胶形成过程的中间产物,食盐对蛋白质构象具有稳定作用,由于变性是蛋白聚集的前体,因此变性温度的改变势必会影响到聚集反应。选取食盐浓度为0.5%,1.0%,1.5%,2.0%,2.5%,3.0%的梯度进行热凝胶的检测,结果表明:随着食盐浓度的提升,大豆蛋白热凝胶的凝胶强度呈现先上升后下降的趋势,在2.0%时达到高峰,原因是在低浓度的食盐条件下,食盐可活化蛋白质,增强水合作用和结合水的能力,但随着食盐浓度的继续增加,凝胶强度有所下降,原因是食盐浓度对分离蛋白的溶解性有一定影响,且通过改变蛋白质表面的静电荷也会影响蛋白的凝胶性能。对比不同条件下制备的大豆分离蛋白凝胶的激光共聚焦显微图像。结果表明,高盐浓度下制备的凝胶结构不均匀,网络结构空隙较大,因此凝胶随着盐浓度增加而减少,在低盐浓度下,随着加热温度的升高,凝胶微观结构差异不大,从加热时间上看,在低离子强度作用下,加热时间对大豆蛋白微观结构的影响较小,高离子强度下,随着加热时间的延长凝胶聚体颗粒变大。千叶豆腐和豆干等制品则主要是利用大豆分离蛋白与TG酶的交联作用得到的,在千叶豆腐的制作过程中,会添加相应量的食盐,提高最终产品的适口性,通过大豆蛋白加盐凝胶变化趋势可以看出,若食盐添加量(整个体系)超过0.8%,会影响最终成品的口感,导致最终产品偏软,偏脆,达不到我们对最终产品的预期效果。另在加热过程中加热温度不宜过高,避免破坏大豆蛋白的内部组织结构。