【摘 要】
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利用FTIR红外光谱手段研究水溶液中牛血清白蛋白(BSA)与阳离子表面活性剂十六烷基三甲基溴化胺(CTAB)之间的相互作用.结果表明,在低浓度CTAB和较短的作用时间内,BSA与水的氢
【机 构】
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中国科学院过程工程研究所分离科学与工程实验室,北京,100080生化工程国家重点实验室,北京,100080中国科学院研究生院,北京,100049
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利用FTIR红外光谱手段研究水溶液中牛血清白蛋白(BSA)与阳离子表面活性剂十六烷基三甲基溴化胺(CTAB)之间的相互作用.结果表明,在低浓度CTAB和较短的作用时间内,BSA与水的氢键减弱,蛋白质肽链内的氢键增强,BSA的α-螺旋结构增加而无规卷曲结构减少.而在高浓度CTAB或较长作用时间时,蛋白质的二级结构被破坏,蛋白质内部氢键减弱,部分的α-螺旋结构转变为无规卷曲结构.
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