栉孔扇贝组蛋白H2A的N末端体外重组及其抗菌活性的研究

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【摘要】

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<正>组蛋白H2A是形成核小体的重要成分,其N末端富含碱性氨基酸(赖氨酸和精氨酸), 这些强极性氨基酸使其带上大量电荷,等电点(pI)大于10.5,耐热,这些性质正是抗菌肽分子所具有

【作者】

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李成华宋林生赵建民倪多娇

【机构】

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中国科学院海洋研究所实验海洋生物学开放实验室; 中国科学院研究生院;

【发表日期】

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2004年期

【基金项目】

：

863国家高技术研究发展计划(2002AA626020)973国家重点基础研究发展规划(G1999012008)国家自然科学基金(40276045)资助项目。

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<正>组蛋白H2A是形成核小体的重要成分,其N末端富含碱性氨基酸(赖氨酸和精氨酸), 这些强极性氨基酸使其带上大量电荷,等电点(pI)大于10.5,耐热,这些性质正是抗菌肽分子所具有的一般特征,推测其可能具有抗菌活性,在鱼类、两栖类等脊椎动物中分离到的抗菌肽Parasin I和Buforin I均被证实来自于前体H2A的N末端。为证实作为无脊椎动物的栉孔扇贝组蛋白H2A的N末端的抗菌活性,我们采用同源克隆的方法获得了H2A全长基因

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