【摘 要】
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蛋白-蛋白相互作用(Protein-protein interaction,PPI)广泛存在于生物体内的分子识别过程中,并且参与调节绝大多数的细胞功能。精确地调控蛋白-蛋白相互作用中的热力学与动力
【机 构】
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北京大学化学与分子工程学院; 北京大学定量生物学中心; 山东大学化学与化工学院;
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蛋白-蛋白相互作用(Protein-protein interaction,PPI)广泛存在于生物体内的分子识别过程中,并且参与调节绝大多数的细胞功能。精确地调控蛋白-蛋白相互作用中的热力学与动力学对于正常的生理功能至关重要。我们通过对20个蛋白质相互作用复合物进行粗粒化的分子动力学模拟,研究了不同体系结合亲和性(Binding affinity)与结合动力学(Binding kinetics)之间的相关性,并得到了一系列普遍结果。这些体系结合-解离过程的势垒在12-33 RT之间,其结合亲和力的熵贡献与复合物结合界面的面积近似成正比,以及我们在每个体系中都确认了亲和性-动力学线性相关性的存在。对于我们研究的出发点——亲和性-动力学的关联与蛋白质结构有序性是否相关,我们发现上述线性相关性的斜率分布并没有明显的有序和无序差异。
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