泛素-蛋白酶体途径(UPP)是生物体内蛋白质选择性降解的重要途径之一，其对靶蛋白的降解是一种级联反应过程。真核细胞利用泛素化精细调节能力，使得某些蛋白质的生理功能和含量水平得到调整。其中26S蛋白酶体是具有多种催化活性的重要的蛋白质复合体，分布在细胞核和细胞质，正常真核细胞中所含的26S蛋白酶体可分为两个亚复合体:20S亚复合体为催化核心，19S亚复合体为调节复合体，能识别泛素化的底物，并把底物带入20S催化亚复合体中进行降解。26S蛋白酶体对细胞周期的调控、转录活化因子的调控、抗原呈递、细胞增殖和凋亡等生理活动都起着重要作用。　　β1亚基是20S催化亚复合体中的一个具有类Caspase酶活的亚基，分子量为23kDa。发表在ABB杂志上的一篇文献报道称当细胞周期运转时β1亚基的活性提高，而蛋白酶体的β1、β2、β5亚基细胞内含量水平并没有发生相应的变化。这说明β1亚基可能在细胞周期运转、细胞增殖中起作用。　　为了深入地研究β1亚基的细胞生物学功能，首先构建了pDsRed1-C1-β1质粒及其突变型质粒，瞬时转染相应质粒进入HeLa细胞系，利用G418抗生素筛选获得相应稳转细胞系，这些稳转细胞系的制备将为今后的研究工作提供实验基础。