人免疫缺陷病毒-1（HIV-1）是引起艾滋病（AIDS）的主要病原。在感染HIV-1病人体内产生的针对gp41的抗体出现较早且一般终生存在。HIV-1 gp41跨膜蛋白的抗原决定簇序列较为保守，再加上其抗原性强于核心蛋白，因此，gp41成为HIV检测中的首选抗原。通过基因工程手段大量制备重组蛋白gp41在HIV的预防传播和检测中有着重要意义。　　 本论文构建了HIV-1 gp41的基因片段的原核表达质粒，在大肠杆菌BL21（DE3）中诱导目的基因的表达，并将所得蛋白纯化后应用于间接ELISA。经双酶切鉴定后，用BamHⅠ和KpnⅠ对基因重组正确的克隆进行酶切，将所得目的基因插入到质粒pET-SUMO相应的多克隆位点，构建重组表达质粒pET-SUMO-41，进行酶切鉴定和DNA序列分析。用鉴定基因重组正确的表达质粒转化大肠杆菌BL21（DE3），IPTG小量诱导，诱导产物用SDS-PAGE电泳进行分析，并通过Western blot的方法对其进行鉴定。　　 选择可产生目的蛋白的克隆，转接至2L的LB培养基扩增培养，IPTG诱导，诱导6小时后收集菌体。超声破碎菌体，分离沉淀和上清，SDS-PAGE证实目的蛋白主要存在于包涵体中。　　 洗涤包涵体，用8M的尿素使其溶解，通过N2+亲和层析对目的蛋白进行纯化。以纯化的重组gp41蛋白作为抗原，做间接ELISA实验，通过所得数据分析过亲和层析柱前后蛋白的抗原性和生物活性。