本文为了探讨CK2在TSE中枢神经组织中可能的变化，以保存的羊瘙痒因子263K颅内感染仓鼠的脑组织、羊瘙痒因子139A颅内感染C57BL小鼠脑组织和羊瘙痒因子139A颅内感染仓鼠脑组织为研究对象，制备脑组织悬液，利用cK2α多克隆抗体和CK2β单克隆抗体，采用免疫印迹方法观测脑组织中的CK2以及各个亚基的存在情况，同时，以同种属、同龄正常动物脑组织做为对照进行平行检测。结果发现正常仓鼠和小鼠脑组织中可见含量稳定的CK2α和CK2β，其它类型的CK2α(CK2α′、CK2α″)几乎检测不到。与正常动物组相比，羊瘙痒因子263K和139A感染的仓鼠脑组织中CK2α和CK2β含量均明显降低，同时出现明显的CK2α′。对139A感染的C578L小鼠脑组织检测显示，除了CK2α和CK2β含量降低，出现CK2α′以外，还出现另一种类型的CK2α——CK2α″。这些结果证明在羊瘙痒病终末期动物脑组织中，CK2含量明显降低并且出现新的CK2α亚基类型。新出现的CK2α亚基的类型与感染动物的种类有关，而与接种的羊瘙痒病的毒株种类无关。为了进一步了解CK2含量及亚基类型变化的确为TSE共有的特征，特别是在人类TSE，我们对一例家族型克雅氏病(Familial Creutzfeldt-Jakob disease，fCJD)和一例家族型致死性失眠症(FFI)脑组织中CK2a进行检测。结果显示与羊瘙痒因子实验感染的小鼠一样，CK2α和CK2β含量显著减少，出现了CK2α′和CK2α″，CK2α亚基类型与小鼠相似。而fCJD和FFI病人脑组织中CK2α亚基类型无明显差异。 为了进一步研究CK2在TSE发病中的作用，提取人神经母细胞瘤细胞系SH-SY5Y总RNA，利用RT-PCR反应扩增出人CK2α和CK2β全长cDNA序列，并亚克隆至原核表达载体，在大肠杆菌中表达并通过Ni-NTA Agarose获得了纯化的CK2α和CK2β蛋白。用CK2特异性抗体对表达蛋白进行了鉴定，结果显示所获得的重组蛋白均可被特异性抗体识别，在相应的分子量处呈现出明显的反应条带。 分别利用PrP和CK2特异性抗体进行免疫共沉淀，证明全长的重组CK2α能与全长的重组人PrP蛋白能够在体外形成分子间相互作用，而CK2β则不能与PrP蛋白发生结合。为了进一步了解脑组织中天然状态的CK2α能否与天然状态的prp蛋白作用，分别利用Pull-down试验和免疫共沉淀试验证明了脑组织中内源性CK2α和PrP能够作用并结合，三种不同糖基化形式的PrP均能与CK2α结合，其中无糖基化形式的PrP显示出较强的CK2α结合能力。为了确定PrP与CK2α的相互作用位点，表达并纯化了PrP N-端区(PrP23-90)和PrP C-端区(PrP90-231)蛋白，利用免疫共沉淀方法证明CK2α与PrP的结合部位位于C-端(PrP90-231)多肽。 这些结果首次提出了在可传播性海绵状脑病发病终末期CK2含量和亚基类型的变化，提示CK2可能参与TSE的发病；从分子水平上首次提供了人重组和天然CK2和PrP蛋白相互作用的实验依据，为深入探讨CK2与朊蛋白作用的生物学意义和在朊病毒病发病过程中的作用提供了科学线索。