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人类8型疱疹病毒(Human herpesvirus8，HHV-8)，又名卡波西肉瘤相关病毒(Kaposi’s sarcoma-associated herpesvirus，KSHV)，HHV-8在宿主细胞内所存在的状态不同，可分为潜伏感染阶段和裂解复制阶段。其中ORF45是由立即早期基因编码的γ型疱疹病毒所特有的蛋白，它能够与干扰素调节因子7(Interferonregulator factor7，IRF-7)相互作用，抑制IRF-7的磷酸化和入核，抑制了Ⅰ型干扰素的表达，从而使得病毒逃避宿主的免疫应答。另外，ORF45在病毒建立潜伏态以及进入裂解复制的过程中也发挥了重要作用。ORF72基因属于潜伏期基因，无内含子，编码的是病毒周期蛋白(v-cyclinD)，与细胞周期蛋白D2相似性为64％，病毒所编码的细胞周期蛋白具有双重作用，一方面表现出宿主细胞G1期周期蛋白的特点，另一方面又能使宿主细胞周期失调。
本文以pET28a作为载体，构建了pET28a-ORF45(1-238 aa)和pET28a-ORF72(1-198 aa)表达质粒，并分别转化大肠杆菌BL21(DE3)，ORF45(1-238 aa)蛋白和ORF72(1-198 aa)蛋白在IPTG浓度为0.1 mmol/L，37℃，诱导时间为4 h的条件下均能大量表达。在此基础上，利用Ni亲和层析的方法纯化ORF45(1-238 aa)蛋白和ORF72(1-198 aa)蛋白。以纯化的ORF45(1-238 aa)蛋白和ORF72(1-198 aa)蛋白为抗原分别免疫新西兰兔，制成多克隆抗体。免疫印迹实验表明，抗ORF45(1-238 aa)和ORF72(1-198 aa)的多克隆抗体能够识别抗原，在抗体稀释度1:10000后仍可检测到较强的信号。此外，本文制成的抗ORF45(1-238 aa)的多克隆抗体能够检测真核细胞转染的ORF45。本文所获得的抗体，为后续检测ORF45和ORF72蛋白的表达研究积累了实验材料。