本研究以鱿鱼肝脏为原料,提取鱿鱼肝脏蛋白,酶解制备鱿鱼肝脏活性肽,从中分离纯化出具有α-葡萄糖苷酶(AG)抑制作用的活性多肽,并对该组分的稳定性、抑制动力学进行研究,具体研究结果如下:1.鱿鱼肝脏蛋白质在6种酶解体系下酶解,其中胃蛋白酶酶解产物具有最高的α-葡萄糖苷酶抑制活性。对胃蛋白酶酶解鱿鱼肝脏蛋白制备AG抑制肽的酶解条件进行了优化,得出水解的最佳条件为:料液比0.4%,酶与底物的质量比3.0%,体系p H 3.0,温度37℃,反应时间12 h,此时酶解产物的半抑制浓度为1.5 mg/m L。2.胃蛋白酶酶解产物依次经Sephadex LH-20、DEAE-650M阴离子交换柱、PR-HPLC分离纯化后,得到具有AG抑制活性的组分A1,其半抑制浓度IC50为0.056 mg/m L,比原酶液活性提高了27倍。3.对Sephadex LH-20分离得到的具有最高AG抑制活性的组分Ⅲ进行稳定性和抑制动力学研究,发现组分Ⅲ具有很高的温度稳定性;p H值5.0到9.0的范围内对组分Ⅲ的抑制活性影响不太,抑制活性保留率为95%以上,但强酸强碱条件下其抑制活性明显下降;并且组分Ⅲ在体外经过人工胃液和人工肠液的的处理后,抑制活性保留率分别为90%和80%,表明大部分的抑制活性能得到保留;该组分对α-葡萄糖苷酶为典型的非竞争性抑制作用。