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大肠杆菌重组表达苛求芽孢杆菌(ATCC29604)尿酸酶,为同源四聚体,序列中每条多肽链含有17个氨基,经两次DEAE-cellulose柱纯化后比活性达到6.0 IU/mg。在大鼠体内的代谢半衰期只有10-15min,并显示出较强的免疫原性。聚乙二醇修饰是提高蛋白质成药性的主要手段。本文优化单甲氧基聚乙二醇(mPEG)修饰此重组表达尿酸酶的条件,并初步评价mPEG修饰尿酸酶的成药性。1聚乙二醇修饰试剂的制备结合尿酸酶蛋白的结构特点,用两类方法制备了数种主要以尿酸酶蛋白表面的游离