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免疫球蛋白（简称Ig）是体液免疫的重要调节分子，在动物体内的免疫和生理调节中，发挥及其重要的作用，是动物体内的免疫系统最为关键的组成物质之一。对于鹅Ig分子水平方面的研究，国内外相关研究报道甚少。本研究根据GenBank中鹅IgA重链恒定区（F）基因序列，设计引物，利用PCR技术扩增出F基因，构建了含有F基因的重组原核表达质粒pET-28a-GoIgA-C，目的基因1339bp。采用大肠杆菌表达系统获得F的重组蛋白，并以此为免疫原制备了抗F的重组蛋白多抗。分析了抗F的重组蛋白多抗与其他物种Ig之间的抗原抗体反应，证实成功获得了F的重组蛋白，为进一步研究鹅IgA结构与功能特性奠定了物质基础。以Protein A亲和层析纯化的鹅血清Ig免疫4~6周雌性BALB/c小鼠，经三次免疫后，将小鼠的脾细胞取出，与骨髓瘤细胞SP2/0进行融合。通过建立的间接ELISA方法筛选阳性杂交瘤细胞株，经3~4次细胞亚克隆化后，最终获得了4株分泌抗鹅Ig单克隆抗体的杂交瘤细胞株，分别命名为3A4、2F12、4D4和4F12，然后对这4株杂交瘤细胞株进行了生物学方面的鉴定。通过单抗亚类鉴定试剂盒鉴定后，结果显示4株杂交瘤细胞均为IgG。其中3株为IgG1，它们分别是：3A4、2F12和4F12，1株为IgG2b即4D4。4株杂交瘤细胞在体外具有稳定分泌抗鹅Ig单克隆抗体的能力。Western blot和间接ELISA试验结果均表明，3A4、2F12这两株杂交瘤细胞分泌抗F的重组蛋白抗体，4D4和4F12这两株杂交瘤细胞分泌抗鹅免Ig轻链的抗体，均不与其它物种Ig发生反应，特异性良好。综上所述，本研究克隆得到了F基因，首次原核表达了F的重组蛋白，以此制备了F重组蛋白的多克隆抗体，然后对制得的多克隆抗体进行了特异性鉴定。并用得到的F重组蛋白对所获得的四株单抗进行鉴定，得到两株针对鹅IgA重链恒定区的单克隆抗体，为鹅属传染性疫病的诊断和基础免疫研究提供了材料基础，具有重要的实际应用价值和市场开发前景。