在高浓度蛋白水解物中加入蛋白酶,会生成新的沉淀,这个过程称为Plastein反应。Plastein反应是一个对环境友好的绿色过程,只需要食品级酶,并且可以通过修改Plastein反应条件来控制反应以生产符合食品工业需求的产品,不需要任何化学药品。然而,因为反应的过程比较复杂,反应机制仍不清楚,这制约了它在工业上的应用。ACE（血管紧张素转换酶）抑制剂主要是通过对ACE活性的抑制,从而降低血压,是一种良好的降压药;研究表明,可以通过对ACE抑制肽进行Passtein反应来增强其活性,是提高ACE抑制肽活性的新方法。本试验通过对油莎豆蛋白酶解产物进行Plastein反应的改性,研究了其修饰ACE抑制肽的作用机制,初步探究了Plastein反应作用机理。并对油莎豆ACE抑制肽Plastein修饰物进行产品开发。主要研究结果如下:（1）以油莎豆分离粗蛋白（蛋白质含量65.36%）为原料,从4种不同蛋白酶中选择ACE抑制率最高的碱性蛋白酶作为后续实验工具酶。选取底物浓度,温度,加酶量和酶解初始p H 4因素进行试验。在确定对试验影响较小的底物浓度为2%后,以ACE抑制率为优化指标,对油莎豆ACE抑制肽进行制备工艺参数优化。获得最佳工艺参数为:p H11、加酶量6000 U/g、酶解温度57℃。三次验证试验结果平均值为ACE抑制率可达76.52±1.07%。（2）Plastein修饰物结构性质表征。通过红外光谱可以看出,Plastein发生反应使酶解物中变性的肽重新生成一些新的二级结构。荧光光谱研究表明Plastein产物较酶解物荧光强度升高,最大荧光发射波长生成了7nm的蓝移,微环境发生了改变,疏水性增强。热力学性质研究表明Plastein反应后变形温度升高,焓变ΔH由40.95J/g降低至27.09J/g,反应增加了酶解物的热稳定性,有新的共价键生成。粒径分析结果表明Plastein反应后中位径数增加。X射线衍射结果表明Plastein反应后酶解物的原子没有改变,但是原子的空间排布发生了变化,有新的物质生成。从微观结构变化上可以看出Plastein反应产物类似于完整蛋白质的结构,不同于酶解物,由作用力促使其形成了稳定空间结构。探究Plastein反应后功能性质的变化,可以看出Plastein反应提高了酶解物的功能性质,在p H为3的时候功能性最低,是由于此时二者均处在等电点附近。疏水性增强,溶解性降低反向验证了结构测定试验结果。（3）测定Plastein反应修饰后游离氨基酸含量减少和封闭氨基端和封闭羧基端后较产率均下降,使其总体减少;反应过程中缩合反应和转肽反应共同作用生成新的共价键,也增加了两种具有血管舒张作用的氨基酸,使Plastein反应能够提高肽的功能性。氢键、疏水交互作用、离子键对产物的形成和维系产物结构有重要作用,这些机制共同形成了Plastein产物。（4）选取Plastein添加量、蓝莓冻干粉添加量、填充剂添加量、矫味剂配比、矫味剂添加量、乙醇浓度、润滑剂添加量这7个因素进行单因素试验。以综合评分为指标通过正交实验对口含片配方进行优化,试验结果如下:Plastein添加量25%、蓝莓冻干粉添加量20%,填充剂添加量44%、矫味剂配比1:2,添加量11%、混匀后用80%乙醇湿法制粒,加入1.5%硬脂酸镁压片即得。得到的油莎豆修饰肽降压含片外观光洁、适口性好;片重量、硬度、脆碎度均符合中国药典的要求,微生物指标符合国家标准。