血红素蛋白在生物体中执行着多种生物功能，是一类重要的金属蛋白。尽管对血红素蛋白已有广泛的研究，取得了丰硕的科研成果，但对血红素蛋白结构和水解酶功能之间的关系，仍未有深入的理解。本论文比较了野生型肌红蛋白（WT Mb）及其两个突变体L29H Mb和L29E Mb的血红素中心结构，并且发现了L29E Mb的水解活性显著高于WT Mb和L29H Mb。F-离子配位竞争实验说明，与WT Mb相比，在L29E Mb的血红素活性中心处与血红素Fe配位的轴向水分子更容易被F-离子进攻取代，而L29H Mb的轴向水分子更加稳定。pH滴定实验显示，L29E Mb的pKa比WT Mb蛋白的低，而L29H Mb的pKa比WT Mb的高。此外，pH-突跃动力学实验说明，血红素远端氢键网络对蛋白的稳定性起着关键的作用。这些研究结果暗示，肌红蛋白血红素远端空腔内形成的微环境，即血红素远端氢键网络，调控着蛋白的结构与水解酶活性。总之，本文为深入理解血红素蛋白结构和水解酶功能之间的关系，提供了重要的信息，同时，也为合理设计与构建功能型蛋白提供了新的研究方向。