【摘 要】
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β-淀粉样蛋白(Aβ)通过神经毒性作用，激活小胶质细胞或星型胶质细胞内吞及释放各种炎症调节因子，在阿尔茨海默病(Alzheimer’sDisease, AD)的发生发展过程中发挥重要作用。研
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β-淀粉样蛋白(Aβ)通过神经毒性作用，激活小胶质细胞或星型胶质细胞内吞及释放各种炎症调节因子，在阿尔茨海默病(Alzheimer’sDisease, AD)的发生发展过程中发挥重要作用。研究发现，AD病人及外周注射LPS的小鼠脑内，CMKLR1受体表达明显上调；APP/PS1AD模型小鼠脑内, Aβ与CMKLR1受体共表达；Aβ能与CMKLR1发生特异性结合；Aβ能诱导原代小胶质细胞,N9细胞及CMKLR1-RBL稳转细胞株迁移；应用ERK及Akt信号通路抑制剂PD98059，LY294002后,Aβ诱导的细胞迁移作用被显著抑制（*p=0.0015,0.0036），但Ca2+信号通路阻断剂U73122却不影响Aβ诱导的迁移（*p=0.506）。此外，Aβ能引起原代胶质细胞及CMKLR-RBL稳转细胞株CMKLR1受体发生内吞。上述研究结果表明CMKLR1是Aβ的功能性受体，通过介导非依赖钙流的MAPK和PKA等信号通路，调节小胶质细胞的运动，而且这种调控作用可能与Aβ诱导的CMKLR1受体内吞有关。本论文首次发现CMKLR1是Aβ的功能性受体，为今后阿尔茨海默病的发病机制研究提供了一定的理论依据，为疾病的治疗提供了新靶点。
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