热休克蛋白70（Heat shock protein70，HSP70）是一种多功能的细胞因子。细胞受到应激原的刺激时会在短时间内产生大量的HSP70蛋白，HSP70不仅具有分子伴侣的功能，维持细胞的生存和功能，还参与细胞免疫的调节，在机体免疫中起着重要的作用。热休克转录因子(Heat shock transcription factor，HSF）是控制HSP表达的关键调节因子。HSF家族共有四个成员，HSF1、HSF2、HSF3和HSF4。其中，HSF1是HSF家族中最重要的成员，主要负责热休克蛋白的表达调控，其功能的缺失与许多免疫疾病以及器官发育有关。硬骨鱼中对HSP70的研究多局限于HSP70 mRNA对免疫刺激的响应以及细胞层面上HSP70蛋白对免疫刺激的响应。然而，在体情况下，HSP70 蛋白如何响应免疫刺激还缺乏相应研究。此外，硬骨鱼中有关HSF1及其对HSP70的调节的研究也很匮乏。　　本论文首先验证了草鱼HSP70抗体的特异性，通过免疫组化方法研究发现，嗜水气单胞杆菌感染24 h的草鱼头肾淋巴细胞和中肾上皮细胞中HSP70蛋白表达均有显著上调，这种情况一直持续了72 h；脾脏中HSP70蛋白的表达在感染24 h后显著增多，在感染48 h时则与对照组无明显差异；同时，在肝脏中未能检测到HSP70蛋白的表达。这些结果不仅说明草鱼体内HSP70能快速参与免疫响应，而且在不同的器官中对免疫刺激的响应有所不同。　　此外，我们克隆了草鱼HSF1的编码区序列（Coding sequence，CDS）和HSP70启动子序列。草鱼HSF1序列全长1590 bp，共编码529个氨基酸。生物信息学分析发现，草鱼HSF1具有完整的DNA结合域、C端激活域和3个疏水区域。HSP70启动子序列含有5个热休克元件（Heat shock element，HSE）。结果表明，LPS诱导下，过表达HSF1能够显著上调HSP70 mRNA和蛋白的表达以及HSP70启动子的活性。有意思的是，在没有免疫刺激的情况下，仅过表达HSF1就能促进HSP70基因和蛋白的表达，这与哺乳动物中相关研究有所不同，显示出硬骨鱼中 HSF1对HSP70的转录调控具有特异性。　　该研究初步探索了炎症情况下草鱼不同组织中HSP70的表达分布情况，并发现HSF1可直接参与HSP70的表达调控，为未来进一步阐明HSP70和HSF1的免疫功能提供了依据。