辣椒素受体（vanilloid receptor subtype 1）,是一个配体门控的非选择性阳离子通道,是机体的一个重要的伤害性感受分子。深入研究VR1的生理特性,阐明其结构和功能的关系及在病理状态下的变化规律,对于理解疼痛的发生机制有极其重要的意义。本研究采用RT-PCR方法从小家鼠（Mus musculus）脊髓mRNA中克隆辣椒素受体蛋白VR1 cDNA全长序列以及配体结合位点约750bp的核心片段,构建VR1全长以及核心序列的大肠杆菌及酵母表达载体,分别实现了VR1原核表达以及真核表达。在原核细胞的表达中,选取了表达载体pET-32a、pMAL-p2X载体,分别构建了带T7启动子的融合表达载体pET-32a-VR1-F、pET-32a-VR1-C和带tac强启动子的辣椒素受体蛋白融合表达载体pMAL-p2X-VRl-C,并分别转入大肠杆菌表达宿主菌BL21（DE3）和TBl中,实现了蛋白的诱导表达。在诱导表达过程中,研究了诱导温度、诱导时间、IPTG诱导浓度对蛋白表达的影响,并对表达后辣椒素受体蛋白生物学活性进行了分析,同时通过聚丙烯酰胺凝胶电泳分析表达产物。结果表明,原核系统不适合进行辣椒素受体全长序列的蛋白质表达,但在其中可以有效表达辣椒素受体蛋白核心序列所编码的蛋白多肽。pET-32a和pMAL-p2X表达载体在VR1基因核心序列在蛋白表达量上没有明显差别。将辣椒素受体蛋白基因连接到酿酒酵母表达载体,构建重组质粒pVT102U/α-VR1,电转化入酿酒酵母（Saccharomyces serevisiae）S78菌株,筛选重组菌株S78-pVT102U/α-VR1,通过SDS-PAGE的方法初步分析表达产物,全长片段和核心片段的分子量分别约为94 KDa和29KDa,与天然辣椒素受体蛋白基本一致。