在真核细胞中,细胞核与细胞质之间蛋白质,RNA以及核糖体的转运是一项必需的生理活动。Importin β蛋白家族成员负责细胞内大多数蛋白和RNA的跨核膜运输。在人类基因中至今已发现了 20个编码该家族蛋白成员的基因。Importin13（IP013）作为importinβ家族中重要的一员,能够双向介导其底物的细胞核输入或输出,进而对组织发育或激素调节等一系列生理活动造成影响。磷酸化是生物活动中广泛存在的翻译后修饰形式,在一系列细胞的生命进程中起着至关重要的作用。磷酸化也能够促进或抑制某些importin β亚家族蛋白与其特异性底物的结合,进而影响生理功能。CAMP依赖性蛋白激酶（PKA）是一种在许多细胞生理过程中起关键作用的酶,会被cAMP激活而磷酸化其底物的蛋白,PKA在细胞中扮演着非常重要的角色,参与调节细胞生长,代谢,神经冲动传递,细胞骨架重塑,肌肉收缩,细胞存活和其他细胞生理过程。曾有高通量磷酸化质谱实验数据发现IP013能被磷酸化,但其机制和功能还未有相关研究。在本研究中,我们首次证明IP013第193位的丝氨酸处能够被PKA磷酸化,制备了该位点特异性磷酸化抗体。通过荧光观察,我们发现磷酸化能够对IP013的核质分布产生影响。荧光漂白恢复实验和荧光漂白丢失实验都证明了 193位点被磷酸化或点突变造成为带负电荷的氨基酸能够降低IP013的入核能力,提高IP013的出核能力。我们还发现磷酸化能够增强IP013与其底物的结合能力,并对其底物Pax6的核质分布产生显著影响,激素的刺激能够造成内源IP013的磷酸化并影响其核质分布。同时,我们还检测了磷酸化后IP013的其它翻译后修饰和结合蛋白,并对造成磷酸化后核质分布变化的机制进行了探究。本研究首次发现了 PKA磷酸化IP013第193位点的丝氨酸,调节其核质分布、出入核能力并对其底物的定位和产生影响,对IP013在发育或其它生理活动中的功能有重要的启示意义。