氨基酸是重要的生物活性物质,是组成蛋白质的基本结构单位,被认为是理论研究中最重要的生物模型化合物之一。通过对水溶液中氨基酸的各种热力学性质研究,可以获得各种氨基酸在水中的作用机理及其对生命系统功能控制的机制。然而大多数蛋白质的天然环境并不是单纯的水溶液,而是含有许多无机和有机物质的复杂环境。因此,有关蛋白质、氨基酸在生物功能分子与水组成的混合溶剂中的热力学性质研究具有特别重要的意义。酰胺具有与蛋白质的骨架结构-肽键-相同的酰胺基团,是多肽结构的一种很好的模型化合物,研究氨基酸在酰胺水溶液中的热力学性质,可以为探索蛋白质的氨基酸残基之间以及与环境之间的相互作用提供丰富的信息。 本论文是国家自然科学基金资助项目(No.20273061)的部分工作,主要由以下三个部分组成: 第一部分:第一章。 对蛋白质模型分子体系溶液热力学的研究背景和研究现状进行分析总结。 第二部分:包括第二、三、四章。 选择甘氨酸、L-丙氨酸、L-丝氨酸等几种典型的天然氨基酸,用微量热量计和精密密度计分别测定其在系列浓度的尿素、甲酰胺、乙酰胺水溶液中的溶解焓和表观摩尔体积,系统研究甘氨酸、L-丙氨酸、L-丝氨酸从水到相应水溶液的迁移焓和迁移偏摩尔体积,深入讨论氨基酸与具有不同水化性质的酰胺在水溶液中的相互作用的规律,并以此为探针,探讨酰胺物质水溶液的结构特征。 结果表明:(1)不同氨基酸从水到同组成的混合溶剂的迁移性质的差异反映了氨基酸与共溶剂分子在水溶液中的结构相互作用的特征。三种氨基酸从水到尿素和甲酰胺水溶液的迁移焓为负值,在混合溶剂的组成相同时,三种氨基酸的迁移焓的大小顺序为L-丝氨酸<甘氨酸<L-丙氨酸;而三种氨基酸从水到乙酰胺水溶液的迁移焓为正值,在混合溶剂的组成相同时,三种氨基酸的迁移焓的大小顺序为甘氨酸<L-丝氨酸<L-丙氨酸。三种氨基酸从水到尿素、甲酰胺、乙酰胺水溶液的迁移偏摩尔体积均为正值,在混合溶剂组成相同时,三种氨基酸的迁移偏摩尔体积大小顺序为L-丙氨酸<甘氨酸<L-丝氨酸。(2)三种氨基酸从水到低浓