脂肪酶SMG1是近年来新发现的一种来源于球形马拉色菌(Malassezia globosa)的偏甘油酯脂肪酶。根据脂肪酶SMG1所具有的甘油酯底物特异性，可将其应用于油脂改性、偏甘油酯合成等油脂加工领域。本研究对脂肪酶SMG1的制备、催化水解性质及其在合成甘油二酯中的应用进行了系统研究。首先，利用发酵罐对脂肪酶SMG1的规模化制备进行了初步探索；然后对其催化油脂水解反应特性、酯化反应合成甘油二酯及其动力学进行了考察；最后利用物理吸附法对脂肪酶SMG1进行了固定化，并考察了固定化脂肪酶SMG1在无溶剂体系中催化酯化反应的操作稳定性。主要研究结果如下：1.采用毕赤酵母表达系统，对脂肪酶SMG1进行10L规模的制备。酶液经膜包浓缩、冷冻干燥后得到水解活力为6100U/g的粗酶粉。脂肪酶SMG1催化油脂水解反应表明其对MAG和DAG具有良好的水解效果，不能水解TAG；辅助Sn-1,3位专一性脂肪酶Palatase20000L催化植物油水解能够显著提高油脂的水解程度。2.脂肪酶SMG1催化油酸与甘油酯化制备DAG。较优的反应条件为：酶加量120U/g底物混合物，油酸与甘油摩尔比1:4，反应温度30oC，加水量为底物混合物的1%，搅拌速度200rpm；反应24h后DAG的含量达到51.25%，没有TAG产生。采用非线性拟合方法建立脂肪酶SMG1催化酯化反应的动力学模型，所建模型能较好地对该酶催化的酯化反应进行预测。3.采用大孔树脂D380对脂肪酶SMG1进行固定化，得到酯化活力为22.91U/g的固定化酶。利用该固定化酶催化油酸与甘油酯化，优化条件为：油酸与甘油摩尔比1:7，酶加量7.5%，反应温度40oC，在此条件下反应96h，酯化率为68.37%。固定化脂肪酶SMG1重复使用6次后，剩余活力为49.7%，具有较好的操作稳定性。采用分子蒸馏分离酯化产物中的DAG，高纯度甘油二酯中DAG含量达96.20%，不含有TAG。本研究对脂肪酶SMG1的规模化制备和固定化进行了初步探索，详细考察了该脂肪酶催化酯化反应的动力学特征；在此基础上初步建立了酶法制备高纯度甘油二酯的工艺路线，随着研究的不断深入和配套的工艺与设备的不断完善，这一工艺路线有望得到顺利实施。