核糖体RPL32—2蛋白是一种具有核糖体外功能的蛋白，已发现该蛋白具有结合RNA和调节自身mRNA的剪接作用，裂殖酵母核糖体L32-2蛋白是我们应用酵母杂交的技术从裂殖酵母cDNA文库中筛选出并利用结构域置换技术鉴定的一种潜在的转录调节蛋白。 1．本研究首先通过提取高丰度的裂殖酵母mRNA制备了较完整的裂殖酵母的cDNA文库并将其装入酵母双杂交体系中，用克隆出的裂殖酵母钙调素作为诱饵筛选新的钙调素结合蛋白，初步筛选出64个阳性克隆经过回转测序挑出的10个阳性克隆中包括3一磷酸甘油醛脱氢酶(Glyceradehy一3-phosphate dehydrogenase DAPDH)、钙调素激酶III(CaMK III or elongation factor 2)和磷酸甘油变位酶(Phosphoglycerate mutase)基因，这三个己知的钙调素结合蛋白表达基因。另外还有一个错位的Moel蛋白和核糖体L32-2蛋白表达基因。通过进一步的对照实验发现RPL32—2蛋白可以不通过与钙调素结合诱导GAL4酵母杂交系统中的报道基因转录表达。对裂殖酵母RPL32-2蛋白序列分析发现该蛋白不具有钙调素结合序列，却与某些锌指蛋白具有一定的同源性，可能是一种具有潜在的转录调节作用的蛋白。 2．本研究通过结构域置换术证明裂殖酵母RPL32—2蛋白具有结合DNA和转录激活作用，通过截短该蛋白的方式来确定结构域，结果发现RPL32-2蛋白截去N端或C端后均不能使GAL4酵母杂交体系中的报道基因激活，说明该蛋白不具有相对独立的DNA和转录激活结构域。 3．本研究应用随机PCR技术筛选来确定裂殖酵母RPL32—2蛋白结合DNA的特异性序列，最终确定其特异性结合序列为GTTGGT。我们进一步用点变异探针来与此序列竞争发现RPL32-2蛋白与这一特异序列结合的核心碱基仅有两个，同时搜索该结合序列在染色体上的位置发现其是多种蛋白基因的供剪接序列。 4．本研究应用凝胶滞后技术发现裂殖酵母RPL32—2蛋白与裂殖酵母细胞核中一种AT序列结合蛋白能特异性的与含AT序列的ATwT探针结合且不能被无AT序列的WT探针所竞争，证明裂殖酵母RPL32-2蛋白与这种AT序列结合蛋白具有相互协同作用。 综上所述，本实验首次发现并证明裂殖酵母RPL32-2蛋白是一种具有特异性结合DNA和转录激活功能的蛋白，该蛋白不具有两个相对独立的DNA结合和转录激活域，其能和一种裂殖酵母核中的AT序列结合蛋白协同作用，因此我们推测裂殖酵母RPL32-2蛋白可能是一种潜在的转录调节子。