黄酮类化合物是一类存在于多种植物中的多酚化合物，它们具有广泛的药理活性，如抗氧化、抗肿瘤、抗病毒、抗炎等活性。蛋白质是重要的生命物质，在生物体内具有重要生理功能。药物小分子与蛋白相互作用的研究对新型药物的设计有重要意义。本论文工作主要从以下三个方面开展研究： 1.采用荧光猝灭法，利用药物对血清白蛋白自身内源荧光的猝灭，研究了高良姜素、山奈酚和槲皮素这三种黄酮化合物与牛血清白蛋白分子间的相互作用，研究发现药物分子与蛋白质分子之间发生了有效的静态猝灭过程，形成了新的加合物。计算了三种药物分子与牛血清白蛋白在290K，300K和310 K时的结合常数、结合位点数、结合距离和热力学常数等参数，推断在分子结合过程中，起主导作用的是疏水和静电作用力。通过同步荧光技术，可以得知牛血清白蛋白与三种黄酮类药物作用前后，蛋白质中的色氨酸残基的微环境和蛋白质的结构发生了改变。 2.对三种黄酮小分子进行理论量化计算，结果表明三种化合物的A,C，B三个碳环基本处于同一平面，体系为一个较大的共轭体系，B环上羟基的引入，对黄酮分子的柔韧性会有一定的影响。从计算键长数据可知，C环中的双键O和A环中的羟基H形成了较强的分子内氢键，氢键的形成在一定程度上增加了体系的稳定性，同时也可能降低体系的水溶性。 3.分别从荧光猝灭、结合常数、结合力等方面，重点对比了三种黄酮小分子与蛋白质的结合情况。并结合由量化计算得到的结果从药物分子结构上进行比较和分析，发现三种黄酮类药物B环上连接的酚羟基对药物的生物活性具有较大影响：B环上连接酚羟基越多，药物结合的生物活性则越强，与蛋白的结合也就越强。另一方面，从量化计算得到的偶极矩和二面角也可知B环是黄酮类药物与蛋白质以疏水作用力结合的主要生物活性基团。B环上连接的酚羟基的多少，也直接影响到药物与蛋白质问以疏水作用力相结合的强弱。