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背景：粘性配体von Willebrand factor（VWF）是一个多聚糖蛋白，它能够介导血小板粘附到受损的血管壁内膜下层。VWF的粘附活性与多聚体的大小有关，从内皮细胞中新鲜释放的超大VWF多聚体（ultra-large VWF，ULVWF）有很强的粘附活性。它从内皮细胞中释放后形成长链状结构，血小板就粘附在这些长链状结构上，并进一步形成血栓。由于VWF分子量大且结构复杂，至今尚未明确其蛋白质结构以及其结构与功能之间的关系。本实验通过对ULVWF链状结构的进一步分析来阐述氧化还原对其结构的调节作用。
方法：1、在巯基抑制剂NEM作用下或在NEM处理过的血浆VWF作用下研究ULVWF链状结构的形成和延长。2、用MPB检测ULVWF多聚体中自由巯基的存在。3、在没有细胞的环境下，利用氧化还原作用使ULVWF多聚体共价重组。
结果：在流动状态下，纯化的血浆VWF蛋白可以粘附到内皮细胞新鲜释放的ULVWF多聚体链状结构上，并且使其延长。NEM可以剂量依赖的抑制血浆VWF蛋白和ULVWF之间的这种相互作用，说明ULVWF链的延长是由于灌注的血浆VWF与内皮细胞表面的ULVWF共价结合而形成的。这种共价结合可能是由于血浆VWF和ULVWF都存在自由巯基的原因。在无细胞环境下，被还原的（UL）VWF能够自发的重新多聚化。
结论：内皮细胞表面的ULVWF链是通过共价结合而形成和延长，并以此获取更多的血小板粘附到内皮细胞表面。由此机制我们得到启发，可以通过改变ULVWF二硫键的状态来调节内皮细胞上的ULVWF链，从而改变其诱发血栓的活性。