信号识别颗粒(signalrecognitionparticle，SRP)途径是一个高度保守的蛋白靶向途径，先后在真核生物、原核生物和古细菌中被发现。在原核生物中SRP途径主要由Ffh、FtsY和scRNA组成，利用序列同源性比对发现天蓝色链霉菌Streptomycescoelicolor中也存在Ffh、scRNA和FtsY同源物，尽管同属的Streptomyceslividans的SRP途径已有报道，但Streptomyces属的SRP途径分子机制和动力学研究报道较少。 本课题主要针对模式菌S.coelicolor中的FtsY和Ffh的结构与功能、动力学性质和GTPase酶活性及其影响因素展开研究。通过生物信息学手段预测和分析了FtsY和Ffh蛋白的理化性质、功能域组成、二级结构、三级空间结构、细胞内定位、同源性比对和系统进化树等，结果表明它们在不同物种间比较保守，都含有具有GTPase酶活性的NG结构域。不同的是，S.coelicolorFtsY蛋白有明显的跨膜结构域，而在大肠杆菌和真核细胞的FtsY同源物中未发现有类似结构域。S.coelicolorFfh蛋白在一级结构上与人SRP54蛋白类似，都具有较长的羧基端。 生化实验表明，S.coelicolor中FtsY系列蛋白(FtsY、FtsY-NG和FtsY-G)和Ffh系列蛋白(Fth、Ffh-NG和Ffh-G)都具有GTPase酶活性，且全蛋白与NG结构域的GTPase酶活性几乎一样，而G结构域的GTPase酶活性明显下降，表明具有α螺旋的N结构域是FtsY和Ffh蛋白水解GTP时所必须的，而FtsY的N端和Ffh的C端则不是。动力学数据表明，FtsY-G和Ffh-G蛋白的Km最大，表明酶活性的差别是由它们结合GTP能力的差异所引起的，这一点在GTP光亲和性交联实验中也得到证实。温度、pH和Mg2+对FtsY系列蛋白和Ffh系列蛋白的影响比较类似，但FtsY/FtsY-NG比FtsY-G稳定、Ffh-NG比Ffh-G稳定。 尽管SRP途径具有高度的保守性，但不同物种间也存在着较大差异。本论文只对S.coelicolorSRP途径做了初步研究，该途径的详细机制还有待深入研究。