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小麦蛋白是常见的植物蛋白资源,主要由麦醇溶蛋白和麦谷蛋白组成,富含分子内二硫键,通过组分间相互作用和二硫键交联可形成强大的面筋网络结构,充分发挥小麦蛋白组分及交联特性有助于构建理想型小麦蛋白基食品胶体结构。基于此,本文以小麦蛋白为原料,研究小麦蛋白组分比例调控对乳液稳定性及消化性质的影响,探究二硫键交联对小麦蛋白乳液凝胶结构及流变学特性的影响。此外,基于二硫键交联诱导构建微粒化小麦蛋白,将其作为食品配料制备口感适宜的高蛋白植物基乳制品。本论文的主要研究结论如下:（1）研究小麦蛋白组分调控对乳液稳定性及消化性质的影响。结果表明,在小麦蛋白组分当中,麦醇溶蛋白具有良好的界面性质,能形成稳定的界面层,麦谷蛋白的界面活性虽然较差,但其能够在界面上形成强有力的网络支撑,保护乳液不受外界环境的干扰。相比于单独小麦蛋白稳定的乳液,经组分调控后的复合蛋白具有较低的界面张力,可形成致密的纤维状蛋白界面层及较小的乳液液滴。当麦醇溶蛋白和麦谷蛋白的比例为1:2时,乳液贮藏稳定性和热稳定性也显著提高。此外,小麦蛋白组分间通过协同作用形成的复合界面层在胃肠消化过程中难以被胆盐和胰脂肪酶所取代。因此,通过小麦蛋白组分调控可改善乳液稳定性并一定程度上抑制脂肪在乳液中的消化速率。（2）研究二硫键还原剂Na2SO3结合高压微射流技术构建小麦蛋白乳液凝胶,通过小幅振荡剪切（SAOS）和大幅振荡剪切（LAOS）技术探究二硫键交联对小麦蛋白乳液凝胶结构及流变学行为的影响。结果表明,随着Na2SO3浓度的增加,小麦蛋白中分子内二硫键被还原,释放更多的游离巯基,高压微射流诱导游离巯基生成分子间二硫键交联,体相蛋白向界面发生迁移,形成致密的界面交联网络结构和均一细小的乳液液滴。SAOS显示在线性粘弹范围内,储存模量（G’）和交叉应变值随Na2SO3浓度的添加而增加;然而LAOS表明在非线性粘弹范围内,与高浓度Na2SO3相比,低浓度Na2SO3添加量更有助于乳液凝胶抵抗高应变条件下结构的破坏,在大变形环境下乳液凝胶的结构及流变学行为需要依靠界面与体相二硫键交联共同维持。（3）研究基于二硫键交联构建微粒化小麦蛋白及其在高蛋白植物基乳制品当中的应用。结果表明,与未加还原剂或添加巯基封闭剂相比,二硫键还原剂Na2SO3结合高压微射流诱导可形成贮藏稳定性良好的微粒化小麦蛋白分散液,随后经喷雾干燥制备尺度均一（1～2μm）的微粒化小麦蛋白（GRM）,二硫键交联是形成GRM中的主要驱动力:二硫键交联有助于减少蛋白分子之间的相互作用,GRM浓度为15 wt%时蛋白凝胶仍然具有良好的流动性。微粒化小麦蛋白具有和商品化微粒化乳清蛋白相似的口腔摩擦系数,作为食品配料不仅可提高植物蛋白基乳制品的蛋白含量,还能保持细腻爽滑的口感。微粒化小麦蛋白GRM为开发口感良好的高蛋白植物基乳制品提供新思路。