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Piscidin1(Pis-1)抗菌肽具有广谱抗菌活性，对细菌、真菌和某些病毒都具有很好的效果，但在体内会产生溶血效应，具有一定的细胞毒性。为了增加抗菌肽的活性，同时降低细胞毒性，研究人员在Pis-1的基础上设计出了Pis-1AA（G8A/G13A突变体）和Pis-1PG(G8P突变体)。
由于抗菌肽的抗菌活性与其稳定性相关，因此本文采用了动力学模拟的方法，进行了18次独立的模拟，研究抗菌肽在膜附近时的稳定性。此外，作为对比，还进行了60次独立的动力学模拟，来研究抗菌肽在水溶剂内的稳定性情况。研究结果表明，抗菌肽在解螺旋时往往从其中部开始。Pis-1的螺旋在Val10-Lys14部位容易解开。Pis-1PG具有柔性的N端，与C端的相互作用较弱。Pis-1AA的结构最为稳定。三者稳定的关系为:Pis-1AA＞Pis-1PG＞Pis-1。在水溶剂，三者的稳定性远远小于膜环境中的稳定性。Pis-1AA的高稳定性决定了其较高的抗菌活性和溶血活性;Pis-1PG柔性的N端降低了其溶血活性，而相对稳定的螺旋保证了其抗菌活性。
TTR是人体重要的血浆转运蛋白之一，负责转运甲状腺激素和维生素A。正常情况下，TTR在人体内以四聚体的形式存在。但是在一定条件下，TTR四聚体不能维持其稳定结构，进而形成淀粉状纤维化物，引发各种淀粉化疾病。目前，能够与TTR结合并增加其稳定性的抑制剂小分子被认为是有效的解决途径之一。在本研究中，使用3D-QSAR、Docking、药效团模型、数据库搜索筛选等药物设计方法，对已知的某些抑制剂进行了理论研究。
对于ABX系列分子，首先进行了3D-QSAR方法进行建模与分析。CoMFA和CoMSIA的结果显示，在X-芳环的间位添加电负性基团和疏水基团、对位添加位阻不大的氢键给体基团有利于提高抑制剂分子的活性。药效团模型的研究结果显示，分子两个苯环之间的连接区域可能存在影响活性的因素。分子对接结果显示，X-芳环对位的羟基能与外部口袋的Lys15/15＇或者内部口袋的Ser117/117残基形成氢键，对于结合的稳定性非常重要。苯环间位的取代基则由于其不同空间位阻、电负性和疏水性，能够与结合口袋发生不同的相互作用，进而影响分子在口袋内的构型，造成抑制活性的差异。此外，还对不同系列抑制剂分子的连接区域进行了3D-QSAR研究，结果表明不同的连接区域对于抑制剂自身的性质非常重要。