已知平滑肌收缩机理可简述为:在Ca²⁺-CaM 存在的条件下,肌球蛋白轻链激酶（MLCK）使肌球蛋白轻链（MLC2）磷酸化,磷酸化MLC2与肌动蛋白（actin）相互作用而产生张力收缩。细胞内Ca²⁺ 降至静息水平及MLC2 脱磷酸化后,平滑肌仍然保持一定的张力,这一现象难以用现有的Ca²⁺ 依赖性调节理论解释,提示在平滑肌收缩过程中还存在着Ca²⁺ 依赖性调节以外途径。本研究以胃、子宫平滑肌及心肌肌球蛋白（myosin）的非Ca²⁺-CaM 依赖性磷酸化（CIPM）为研究对象,初步揭示了MLCK 使CIPM 的一些特征,期望这些研究有助于进一步揭示平滑肌、心肌张力维持的机理提供新的研究途径。 该部分研究指出: 在Ca²⁺-CaM 不存在条件下,MLCK 也可使平滑肌myosin 非Ca²⁺ 依赖性磷酸化（CIPM）。与myosin 的Ca²⁺-CaM 依赖性磷酸化（CDPM）相比,它们的主要区别如下:（1）随孵育温度升高,CIPM 未显示明显变化,而CDPM 随孵育温度升高而明显降低。（2）随孵育时间延长,CIPM 未显示明显变化;CDPM 随孵育时间延长而明显降低。（3） 随着钾离子强度从60 mmol增加至360 mmol,CIPM 未显示明显变化;然而,当钾离子强度超过120 mmol时,CDPM 不再显示双重磷酸化。（4）CDPM 可被ML-9（一种MLCK 抑制剂）显著抑制;而在同样条件下,未观察到ML-9 对CIPM 的抑制效应。（5）CIPM 的Mg2+-ATP 酶的活性比未磷酸化的myosin 活性高,比CDPM 的活性低。这些差异在统计学上均有显著性（***P < 0.001,**P < 0.01 或* P < 0.05）。