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外源蛋白在大肠杆菌中表达时常会出现不可溶的包涵体颗粒。传统包涵体是错误折叠的蛋白聚集体而没有生物活性，利用价值较小;而非传统包涵体不仅具有活性成分，而且活性成分易于提取，使得包涵体的应用重新受到关注。但非传统包涵体的相关研究较少。本文以TRAIL包涵体为研究对象，对其制备工艺、活性表征进行研究，并探索在不同介质环境中包涵体中活性成分释放行为。主要结果如下: 1)通过一系列单因素优化实验确定TRAIL包涵体的表达、制备过程的条件，获得符合后续研究质量要求的包涵体。该条件下得到的TRAIL包涵体蛋白纯度较高，扫描电镜下观察无菌体残留且包涵体轮廓清晰、没有粘连。 2)TRAIL包涵体的体外活性表征实验中，TRAIL包涵体对NCI-H460细胞、SW1990细胞具有明显的细胞杀伤作用，但对内皮细胞FBHE没有明显杀伤作用，而作为对照的GFP包涵体对三种细胞都没有作用。表明TRAIL包涵体的生物活性与形成包涵体的蛋白类型相关。流式细胞技术检测TRAIL包涵体对NCI-H460细胞的作用为诱导细胞凋亡，进一步表明TRAIL包涵体的生物活性为TRAIL蛋白本身的作用。傅里叶红外光谱法分析TRAIL包涵体的二级结构，显示其含有类天然结构。 3)研究了TRAIL包涵体中活性成分在无血清培养基体系、PBS缓冲体系及2M尿素温和变性剂体系中的释放规律。无血清培养基体系与PBS缓冲体系下的TRAIL包涵体中的活性成分释放具有相似的规律，即活性成分不断释放至18h左右达到释放平衡。在2M尿素温和变性剂体系中，尿素大大促进了TRAIL包涵体中活性成分的释放，其释放平衡时间也延长至48h。最后，无血清培养基体系和2M尿素温和变性剂体系处理后的包涵体比较结果显示，无血清培养体系中活性成分释放平衡时的包涵体仍保持原有的细胞活性和二级结构。2M尿素温和变性体系中活性成分释放平衡时残留包涵体则不再具有细胞活性，且二级结构发生明显变化;而未达到释放平衡时的残留包涵体仍具有细胞活性且二级结构没有明显变化。