实验目的：　　皮肤创伤愈合是皮肤损伤恢复中的关键过程，快速的细胞迁移能使受伤的皮肤更快更好的愈合。bFGF能高效的促进细胞迁移，但其具体的作用机制尤其是激活相关磷酸化蛋白表达调控细胞迁移的机制尚不清楚。本研究的目的是找出 bFGF在调控成纤维细胞迁移中激活相关磷酸化蛋白的表达并进一步探索其具体的作用机制。　　实验方法：　　我们采用液相色谱质谱联用法（LC-MS/MS）鉴定出在bFGF处理后，有显著性差异的磷酸化多肽，并采用Western blot技术进一步验证。之后采用Western blot、免疫沉淀和细胞迁移划痕实验检测受 bFGF调控的磷酸化蛋白α-catenin具体作用机制及其在促成纤维细胞迁移中所起的作用。运用小干扰RNA实验抑制内源性的α-catenin后，再通过CCK-8、细胞迁移划痕、3D细胞侵袭以及核质分离实验研究在α-catenin干扰后，具体存在的分子作用机制。　　实验结果：　　在此项研究中，我们先用100 ng/mL bFGF处理和未处理人的真皮成纤维细胞消化分离得到磷酸化多肽，再应用液相色谱质谱联用法比较两者的差异性。结果发现bFGF处理组能明显上调包括α-catenin Ser641在内等9种磷酸化多肽、同时下调5种磷酸化多肽的表达。另外还发现LiCl（GSK3β（Ser9）抑制剂）和Bay（p-IκBα抑制剂）都能提高α-catenin Ser641的磷酸化及α-catenin总蛋白的表达水平。此外，α-catenin Ser641磷酸化水平调控不受ERK1/2的影响。bFGF和蛋白酶体抑制剂MG132能同时提高磷酸化α-catenin和总α-catenin的表达，然而CK2的抑制剂TBB作用则起到相反的抑制效果。这些结果提示α-catenin Ser641发生磷酸化后通过抑制α-catenin泛素化降解使α-catenin积累，免疫沉淀实验再次验证了这一结论。我们还证实CK2的抑制剂TBB作用能明显抑制成纤维细胞的迁移。在干扰内源性α-catenin的表达后，成纤维细胞的增殖、迁移和侵袭水平都受到明显抑制，同时增加了NF-κB p65入核水平，表明激活了NF-κB信号通路。　　结论：　　这些结果证明bFGF通过磷酸化α-catenin抑制其泛素化降解使α-catenin积累，抑制NF-κB信号通路进而促成纤维细胞迁移，加速皮肤创伤愈合。突出了α-catenin Ser641发生磷酸化在促成纤维细胞迁移从而加速皮肤创伤愈合机制中的重要作用。