烤鱼以其诱人的色泽和鲜美的口感,千百年来一直深受消费者的喜爱。然而,由于烤鱼过程中温度较高,会发生一系列复杂的物理化学反应,进而产生荧光纳米粒子（Fluorescent nanoparticles,FNPs）。食品中内源性FNPs具有独特的结构和性质,给食品安全性方面带来不确定因素。本文探讨了烤三文鱼（Salmo salar L.）中FNPs的形成规律、与主要消化酶的相互作用、与人血清白蛋白（Human serum albumin,HSA）形成蛋白冠的特性以及FNPs潜在的生物效应。首先,探讨了三文鱼在烤制过程中FNPs的形成规律。烤三文鱼中形成的FNPs形状为类球形,具有良好的单分散性。三文鱼在200 oC、250 oC和300 oC下烤制30 min形成的FNPs的粒径分别为2.73±0.48 nm,2.55±0.29 nm和2.34±0.32 nm,呈正态分布。三文鱼在200 oC烤制10、20、30、40、50和60 min的粒径分别为3.72±0.34 nm、3.52±0.51 nm、3.19±0.58 nm、3.08±0.70 nm、2.64±0.42 nm和2.46±0.51 nm,同样呈正态分布。FNPs主要由碳、氢、氧和氮元素组成,表面有-OH、-COOH、-C=C、-NH2、-C=O等官能团。FNPs在240 nm处有较强的紫外吸收峰,FNPs随着烤制温度的升高和烤制时间的延长最大激发波长和荧光量子产率逐渐增加,并且发射波长具有激发波长依赖性的行为。然后,研究了FNPs与主要消化蛋白酶的相互作用。当烤三文鱼被食用时,其所形成的FNPs进入胃肠消化系统,会与胃蛋白酶/胰蛋白酶发生相互作用,并被FNPs表面的官能团所吸附。体外模拟消化实验表明,胃蛋白酶/胰蛋白酶与FNPs相互作用后发生荧光淬灭效应,其淬灭机制是静态淬灭。胃蛋白酶/胰蛋白酶与FNPs相互作用的吉布斯自由能为负值,说明这种相互作用是自发的,相互作用后导致体积增大。同时,胃蛋白酶/胰蛋白酶的二级结构也会发生改变。当FNPs浓度大于1.0×10-5 mol/L时,胃蛋白酶/胰蛋白酶活性受到明显抑制。接下来,研究了FNPs与血清蛋白HSA形成蛋白冠的特性。FNPs通过消化进入肠道后,会穿过小肠壁进入血液循环系统。血液中的HSA与FNPs通过静态结合机制形成HSA-FNPs蛋白冠,FNPs的结合位点主要位于HSA的Sudlow位点I和位点II。HSA-FNPs蛋白冠显著减轻了FNPs对大鼠肾上腺细胞（Normal rat kidney,NRK）产生的细胞毒性。HSA-FNPs蛋白冠诱导细胞能量代谢由糖酵解向氧化磷酸化转变。同时,HSA-FNPs蛋白冠可以减缓FNPs引起的糖脂代谢紊乱,但是不能完全恢复正常状态。最后,为了进一步了解FNPs的生物安全性,探究了FNPs在细胞内的分布和对细胞活力影响,在小鼠体内的代谢分布以及急性毒性效应。体外细胞实验结果显示,浓度在6×10-3 mol/L的FNPs能进入NRK细胞的细胞质和细胞核,3×10-3 mol/L的FNPs可以诱导NRK细胞发生自噬并形成自噬体。6×10-3 mol/L的FNPs处理NRK细胞后,凋亡细胞和坏死细胞的比例从23.23%增加到93.3%。FNPs可以诱导细胞能量产生从氧化磷酸化向糖酵解代谢转变。BALB/c小鼠体内实验表明,FNPs可以进入小鼠消化器官,肾脏,肝脏甚至穿过血脑屏障进入到小鼠的脑部。组织学和血液生化分析表明BALB/c小鼠在给药剂量为2 g/kg体重时,FNPs无明显致毒现象。综上所述,烤三文鱼中FNPs具有较小尺寸分布、优越的光学性能、光致发光效应、较高的量子产率,且表面具有丰富的官能团,低毒,具有较好生物相容性,为深入研究食品中内源性FNPs的潜在应用提供理论基础。