微菌素J25是由21个氨基酸组成的套索性多肽。它的氮端的第1位甘氨酸与第8位谷氨酸形成了一个环状结构,第9位到第21位氨基酸形成的线型尾巴从环中穿过,第19位的苯丙氨酸和第20位的酪氨酸的芳香族侧链跨越在环的两侧来稳定其结构。这种独特的结构使微菌素J25不仅具备抗菌肽的一般特点之外,还具有热稳定性、耐酸性、以及对蛋白酶具有一定的抗性等显著优点。生化实验研究证明微菌素J25首先与病原菌细胞膜表面的FhuA结合,然后通过TonB/ExbB/ExbD形成的质子动力能量打开FhuA底部的塞子,使微菌素J25进入细胞内。最后依靠细胞内的转运蛋白SbmA把微菌素转运到RNA聚合酶处。通过与RNA聚合酶的结合、抑制其发挥正常作用从而来达到杀菌的目的。已有的实验表明微菌素J25的环状结构主要是与RNA聚合酶结合;但对微菌素J25的β发夹区域的功能有很大争议。争议的焦点是它在与FhuA的结合过程中是否起着主要作用。已有生化实验对微菌素J25的β发夹区域的第12、13、15位氨基酸进行饱和突变,突变后的微菌素J25相对杀菌效率改变极大,但杀菌效率提升的原因并不知道。我们选取了相对杀菌率为0.67、1、3.9、4.8四个微菌素J25突变体进行分子动力学模拟,通过对模拟结果分析我们发现对β发夹区域的个别氨基酸进行改变可以显著地改变其与FhuA的自由结合能的大小。同时我们发现在结合能显著提升的两个微菌素J25突变体中第12位的组氨酸对自由结合能的贡献很大,贡献值约为总自由结合能的一半。这些结果可以说明微菌素J25的β发夹区域对于其与FhuA的结合至关重要。比较四个体系的自由结合能与相对杀菌效率可以发现,相对杀菌效率的高低与自由结合能的大小呈正相关性,我们可以推测该生化实验中微菌素J25突变后杀菌效率的改变与它和FhuA的结合强弱有很大关系。我们的实验结果对提高微菌素的杀菌效率、对套索型多肽的药物设计具有深远的借鉴意义。