本文采用生物化学方法及分子生物学方法研究了我国华北地区飞蝗Locusta migratoria的气味分子结合蛋白(odarant-binding proteins，OBPs)和化学感受蛋白(chemosensory proteins，CSPs)及沙漠蝗Schistocerca gregaria CSPs的生化特性和基因的克隆及表达。利用荧光技术分析了这两类蛋白的结合特性，初步探讨了OBPs和CSPs的生理功能。主要结果如下： 采用分子生物学方法，对飞蝗触角cDNA文库进行筛选，鉴定出15条化学感受蛋白的新序列，根据它们氨基酸序列间的相似性将其分为两个亚类CSPⅠ和CSPⅡ，其MW在12.2～12.9kDa间，pI为5.1～6.2。但所有序列中都具有以二硫键顺次连接的4个保守的半胱氨酸。并在E.coli中建立了CSPlm-Ⅱ-10的高效原核表达系统。 采用生物化学的方法在飞蝗触角和翅中分离鉴定出6个CSP序列，用MALDI-MS(matrix-assisted laser desorption ionization mass spectrum)技术测定的分子量与克隆测序所得15条蛋白序列的分子量相比较，二者之间相似性低，可能原因为飞蝗中有许多CSPs序列的表达。 采用气质联用的方法分析发现从飞蝗翅中分离并鉴定出的内源性配基为橄榄酸酰氨(oleoamide)。 飞蝗雌雄两性触角中特异性存在着一类蛋白，其N-端测序及克隆测序表明它属于气味分子结合蛋白。这是直翅目中首次关于OBP序列及相关特性的研究报道。 克隆测序获得飞蝗中的两条OBPs序列，但二者间仅在第19位氨基酸不同，且均具相互连接(interlock)的六个保守的半胱氨酸。无论天然蛋白还是重组蛋白，都以二聚体的形式存在。根据已知Bombyx mori PBP的结构，推断出飞蝗OBP的三维模型，主要由α-螺旋构成。 Lmig-OBP在原核系统中表达量很高，但大部分重组蛋白以包含体形式存在。二硫键被破坏后蛋白可溶性增大。 Western印迹表明，沙漠蝗S.gregaria中CSPⅢ的多克隆抗体可标记沙漠蝗成虫触角及翅中14kDa左右的蛋白条带，但对幼虫的相同样品没有特异性反应；而在飞蝗L.migratoria中，情况完全不同。沙漠蝗CSPⅢ的多克隆抗体仅与幼虫样品的高分子量蛋白(35KDa左右)反应，但不能特异地识别成虫中相同样品。 同时也监测了OBP和CSP-Ⅰ，Ⅱ分别在飞蝗的不同生物型(散居型和群居型)、体躯的不同部位、不同生长发育期(幼蝻和成虫期)的表达。结果表明OBP仅特异地存在于触角中，而CSPs较为普遍的存在于蝗虫躯体不同部位，且不同的CSP亚类表达部位及时间也有所不同。 根据荧光结合学说，测定Lmig-OBP和CSP类蛋白(包括沙漠蝗S.gregaria CSP-sg4及L.migratoria CSPlm-Ⅱ-10)与N-phenyl-1-naphthylamine(1-NPN)的结合特性，结合蛋白解离浓度分别为1.7，4.0，8.0，和6.2μM。 重组结合蛋白(重组CSP及重组OBP)热稳定性非常强，既使用100℃热处理20min也不影响它们的结合能力。 根据目前实验结果发现1-NPN为CSP及OBP最强的荧光结合配基。因此在竞争结合实验中，可用1-NPN作为荧光探针来衡量其它配基的竞争结合能力。结果表明2-amylcinnamaldehyde为竞 中国农业大学博士学位论文巨里里里里巨里里里里里口口旦旦照争结合能力最强的配基之一。 本论文以飞蝗为材料探讨与昆虫化学信息接受有关的蛋白及相关机制问题，为深入研究蝗虫对化学信息的接受机制及化学通讯，为控制一飞蝗为害提供基础，进而为飞蝗可持续综合治理奠定理论基础。