【摘 要】
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该文利用多相分类方法从艾丁湖分离到的菌株ZP-6的分类地位进行了研究.从菌株ZP-6中纯化了β-酮脂酰辅酶A硫解酶,纯化了347倍后,收率可达9﹪.分子量为80+8kDa,由两个分子量相同
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该文利用多相分类方法从艾丁湖分离到的菌株ZP-6的分类地位进行了研究.从菌株ZP-6中纯化了β-酮脂酰辅酶A硫解酶,纯化了347倍后,收率可达9﹪.分子量为80+8kDa,由两个分子量相同的亚基(43+2kDa)组成.最后适硫解反应pH值为7.9.钾和钠离子可以维持此酶的活性和稳定性,并且在饱和度的氯化钾或氯化钠溶液中可达最高活性和最大稳定性.增加溶液中氯化钾的浓度, 可增加此酶的耐热性.在低温下此酶极易失活,镁离子对此酶的硫解反应有强烈的抑制作用.经测定,此酶N-末端的14个氨基酸残基为TDARVAGVGLTHFG.与菌株HalobacteriumNRC-1中acaB1基因所编码蛋白N-端一致.使用acaB1基因的5和3末端作为引物.该酶基因被克隆和测序,利用软件AntheprotV4.0,研究人员预测了此酶的各种理化参数和二级结构.同58种非嗜盐生物的硫解酶氨基酸序列相比,嗜盐硫解酶的氨基酸组成不但含有较多的负电荷氨基酸和较少的强疏水氨基酸,而且含有较小的氨基酸.对58种不同来源的硫解酶氨基酸序列进行了比较,对整个硫解酶家族的分子进行进行了分析.结果表明,各硫解酶依作用的底物特异性形成不同的硫解酶簇.菌株ZP-6中的硫解酶位于具有支链底物特异性的硫解酶簇.因此可以认为菌株ZP-6中的硫解酶具有支链脂类代谢功能.
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