生物体内，蛋白质与细胞膜的相互作用广泛存在。两者的相互作用不仅会影响蛋白质的结构，还会对细胞膜的形态、结构和相行为产生影响。更重要的是，蛋白质自身具有高度有序的折叠结构，且具有解折叠、聚集等复杂的结构变化。因此，研究蛋白质在解折叠过程中的结构变化对细胞膜结构和相行为的影响机理，有助于我们从物理化学的深度认识生命过程中蛋白质与细胞膜相互作用的规律。我们构建了带正电的蛋白质（如溶菌酶）与带负电的磷脂膜（DPPC-DOPG）通过静电发生相互作用的体系，采用量热与热分析（差示扫描量热和等温滴定量热）、各种光谱（包括红外光谱、圆二色光谱和荧光光谱）、透射电镜、同步辐射X射线散射等手段研究了蛋白质与磷脂模型膜相互作用的规律。我们以蛋白质解折叠机理的研究为基础，发现了蛋白质在与磷脂膜静电吸附过程中的结构变化，蛋白质在解折叠过程中对磷脂膜分相情况和层间距的影响及其机理。这些研究使我们对蛋白质与磷脂膜相互作用的认识从蛋白质的静态结构拓展到动态结构变化，为我们提供了研究蛋白质诱导磷脂膜发生各种转变的新思路。在研究中，我们始终关注蛋白质解折叠等结构变化过程。在研究蛋白质解折叠机理中，我们设计了新的“中止-恒温”变温方法，并将其应用于量热与红外光谱实验中，检测到了蛋白质解折叠中间态的结构和热稳定性。对于蛋白质与磷脂膜的静电吸附，通过对蛋白质变性热信号和二级结构的处理和分析，我们发现了蛋白质的二级结构在中间吸附密度下发生了最大程度的调整，并揭示了结合蛋白的结构受蛋白质在膜表面二维吸附密度影响的机制。我们对蛋白质吸附在磷脂膜表面引起磷脂相行为变化的现象进行了深入研究，发现了蛋白质在解折叠过程中与负电磷脂相互作用，通过解折叠过程中对自身结构的调整诱导磷脂发生侧向位移并最终富集分相。我们进一步研究了蛋白质诱导磷脂多层膜发生层间距变化的规律，发现了磷脂头部基团的调整引起蛋白质结构重新折叠，最终导致层间距增加的作用机制。而经过变性的蛋白质，由于诱导负电磷脂发生了富集，使磷脂多层膜的层间距固定不变。这一现象体现了蛋白质可以通过对磷脂相行为的影响实现对磷脂膜结构的调节。