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(1) 5-磷酸吡哆醛依赖酶是一类以5-磷酸吡哆醛为辅基的酶类。这类酶家族蛋白在自然界分布非常广泛,种类繁多,催化的反应种类多样,其功能是参与氨基酸和氨基酸衍生物的生物合成和降解途径。根据此类蛋白空间结构,将其分为五类折叠类型,分别为转氨酶家族（第一类折叠）,色氨酸合成酶家族（第二类折叠）,丙氨酸消旋酶家族（第三类折叠）,D-氨基酸转氨酶家族（第四类）和肝糖磷酸酶家族（第五类折叠）。转氨酶蛋白家族能可逆的催化生物体中a-氨基酸和酮酸之间的氨基的转移作用,这对于氨基酸的代谢至关重要。底物特异性和序列特性决定了转氨酶的四个亚类。我们研究的酿酒酵母ARO9蛋白属于转氨酶中的第一个亚类。酿酒酵母ARO9蛋白可逆性催化芳香族氨基酸的转氨反应。我们克隆了该蛋白的基因,在大肠杆菌中得到过量表达,在纯化和结晶该蛋白后,根据分子置换法解析了该蛋白的2.4埃的晶体结构。酶活证明底物为苯丙氨酸时的比活力为8.21U/mg,酶活动力学分析得到Km值为0.85mmol l-1、Vm值为2.87mmol l-1 min-1、Kcat值为11.6min-1。ARO9的结构包括三个部分:位于N-端的区域,大结构域和小结构域。其中大结构域和小结构域存在于所有转氨酶家族中。ARO9的大结构域含有7个反平行的β折叠片和16个a螺旋。位于C-端的小结构域折叠成3个反平行的β折叠片和5个a螺旋。结构比对结果说明ARO9结构的最大不同之处在于N-端区域。ARO9的N-端序列有2个反平行的β折叠片。这2个反平行的β折叠片和ARO9同二体的形成有关。序列比对和结构比对证实ARO9和人源犬尿酸转氨酶Ⅱ9（hKatⅡ）组成了转氨酶第Ⅰ家族中的一个新亚类,而且关键的活性氨基酸残基的空间构象与hKatⅡ一致,推测ARO9的催化机制与hKatⅡ类似,N端序列（32-40）控制酶活中心的“开”或“关”。（2）人源ZO-2蛋白是一个含有多个结构域的蛋白,属于MAGUK家族。这些结构域包括一个SH3结构域,一个GUK结构域和3个PDZ结构域。这3个PDZ结构域调节蛋白蛋白之间的相互作用,从而影响蛋白蛋白之间的聚集以及蛋白在细胞中的定位。我们使用分子置换法获得了人源ZO-2的第二个结构域1.75埃分辨率的晶体结构。晶体结构表明ZO-2 PDZ2能形成稳定的同二体结构。二体结构的形成通过链交换的方式形成。结构比对和docking实验说明ZO-2PDZ2的同二体结构是ZO-2 PDZ2与Connexin43蛋白的C端序列小肽结合的前提,而且小肽结合的方式与典型PDZ结合方式不同。