台湾家白蚁是一种重要的木食性白蚁，能利用其消化系统中复杂的纤维素酶催化系统高效降解木质纤维素多糖类物质。β-葡萄糖苷酶(BG)是这个多酶系统中的一类重要的纤维素酶，且是纤维素完全降解所必需的。然而，在白蚁消化系统中是否可能存在着不止一种β-葡萄糖苷酶，仍存在争议，并且这些不同种β-葡萄糖苷酶的特殊性质以及它们之间可能存在的独特的协调功能机制，在台湾家白蚁中也仍不清楚。本论文通过大肠杆菌表达系统体外表达了台湾家白蚁体内的三种内源性β-葡萄糖苷酶（分别称为CfGlu1B、CfGlu1C和CfGlu1D酶），对其酶促反应动力学参数及酶的不同活性影响因素进行表征，并通过组合酶实验揭示了三种酶之间存在协同作用。　　本研究发现，CfGlu1B和CfGlu1C这两种β-葡萄糖苷酶均对通用底物p-NPG有较高的催化活性，但对天然底物的降解具有不同的底物特异性。CfGlu1B酶偏好于降解纤维二糖，而CfGlu1C酶则偏好于水解蔗糖等葡糖二聚体。动力学参数测定显示，CfGlu1B酶对通用底物p-NPG的活性比CfGlu1C酶高，这主要是由于CfGlu1B酶的内在转换能力Kcat较高，而酶与底物的结合能力Km无显著差异。CfGlu1B和CfGlu1C酶均在pH5.0处具有最高催化活性，但CfGlu1C酶在pH8.0时显示第二个活性峰值，因此具有更高的pH碱性耐受性。对于热稳定性，CfGlu1B酶比CfGlu1C更稳定，但差异不显著。在金属离子对酶活影响研究中，发现Cu2+和Fe3+能抑制CfGlu1B和CfGlu1C两种酶的活性，Ca2+能激活CfGlu1C的活性，但却对CfGlu1B酶的活性无显著性影响，这也使CfGlu1C酶具有更广泛的工业应用价值。由协同效应分析实验得知，CfGlu1B、CfGlu1C和CfGlu1D在降解底物D-lactosum时具有明显的协同效应，但对底物蔗糖和纤维二糖却无协同作用。在对这三种β-葡萄糖苷酶的定点诱变实验中，鉴定得到了一系列突变体。对活性中心的突变，即CfGlu1B酶的E190、CfGlu1C酶的E168及CfGlu1D酶的E180分别突变成丙氨酸后均失去活性，这表明本研究得到的三种酶确实是属于GHF1家族的酶。另外，一些单点突变如CfGlu1C的突变K170W、K170S、F182M与H252N，CfGlu1D的突变Y182W、Y182L、M194L、M194F和D244H，与未突变的野生型酶相比酶催化活性均提高两倍以上。此外，在M194L单突变基础上进行的双突变体酶的活性更强，这也使这些突变体酶成为工业发酵系统中更有效的替代品。本研究揭示了β-葡萄糖苷酶更广阔的的应用前景，对实际工业应用及生物质能源产业的发展具有重要意义。