第一部分 用平衡透析结合紫外光谱扫描的方法，研究了生理pH(7.43)条件下，Cu(Ⅱ)、Mn(Ⅱ)与人血清白蛋白(human serum albumin,简称HSA)或牛血清白蛋白(bovine serum albumin，简称BSA)的竞争结合能力。竞争结合平衡的Scatchard图分析表明，生理pH条件下，Cu(Ⅱ)和Mn(Ⅱ)在HSA和BSA中均有一个共同的强结合位点，极可能位于蛋白质分子的N—端三肽段，Cu(Ⅱ)对此位点的结合能力大于Mn(Ⅱ)。Cu(Ⅱ)和Mn(Ⅱ)在HSA和BSA中均有一些共同的弱结合位点，且它们与HSA和BSA结合，相互之间具有一定的拮抗效应。紫外光谱扫描观测到，在生理pH条件下，Cu(Ⅱ)—Mn(Ⅱ)—血清白蛋白体系在紫外区的吸收峰为LMCT谱带跃迁产生的，主要表现为Cu(Ⅱ)的影响。且随1：1：1的Cu(Ⅱ)—Mn(Ⅱ)—血清白蛋白体系浓度的增大，其配位中心发生从五配位四方锥构型到四配位四方平面构型的转变。当固定血清白蛋白浓度，增大金属离子与血清白蛋白的浓度比时，也发生类似的配位中心构型变化。 第二部分 用紫外光谱扫描，研究了银纳米粒子与HSA或BSA的结合。在不同pH条件下，血清白蛋白对银纳米粒子的包覆能力分析表明，银纳米粒子与血清白蛋白之间，主要是利用静电力结合。通过紫外扫描跟踪，发现血清白蛋白与银纳米粒子的结合具有双重滞后效应，即银纳米粒子的包覆与聚集，和血清白蛋白的构象变化。计算并讨论了银纳米粒子的包覆与聚集速率常数及相应的热力学参数。同时，银纳米粒子与HSA或BSA的结合，可能诱使蛋白质发生缓慢的构象态变化(B—B′转变)，测得并讨论了这一构象变化的速率常数和热力学参数。