DNA分子和金属酶作为重要的生物体系，在生命活动中扮演着举足轻重的角色。近年来，相关领域的研究已经引起广泛的兴趣，并取得重要的进展。然而，在分子与原子水平上，理解这些生物学中独一无二的体系，及其在生命活动中相关生物化学过程的机制，仍然存在诸多挑战。我们选择了与DNA和金属酶相关的一些模型体系，对它们的结构特征与化学反应活性进行了理论计算研究，调查了低能电子诱导DNA分子损坏和金属酶催化过程的反应机理。本文获得的主要结果如下：（1）在腺嘌呤和鸟嘌呤阴离子中，N9位的脱氢是能量最低的反应通道。对于腺嘌呤，电子俘获对其碎片化过程具有显著影响；且随着N9-H键的伸长，低能电子组态将发生改变，由π^*始态转变成σ^*终态；当N9-H键延伸至1．22 （?）时，π^*-σ^*能量曲线交叉出现。而鸟嘌呤的阴离子具有偶极态束缚的特征，其碎片化过程对电子附着并不敏感。（2）对于Watson-Crick A-T碱基对，电子附着可以影响分子间氢键的相互作用，导致A-T碱基对的几何结构发生显著变化。A-T碱基对中低能的脱氢通道对应于腺嘌呤中N9位和胸腺嘧啶中N1位上氢原子的解离。在脱氢过程中，阴离子A-T的碎片会逐渐改变它的低能电子组态，从π^*态转变到σ^*态，这种变化跟在单个碱基腺嘌呤和胸腺嘧啶的情况相似。（3）对于嘧啶核苷体系，低能电子俘获可以修改它们的平衡几何构型、成键性质和碎片化性质。相对于中性分子，阴离子dCMP和dTMP中的C₅′-O₅′和C₁′-N₁键的断裂更容易发生。C-O键断裂的活化能要比C-N键断裂的活化能低，水溶剂的存在可以显著地降低C-N键断裂过程的活化能。（4）应用密度泛函理论和QM／MM组合计算方法，研究了固氮酶辅酶FeMoco（μ₆-X）（X=C，N，O）的结构特征以及它们与CO和N₂的相互作用。计算结果表明，蛋白质环境对辅酶结构有显著影响。基于预测的辅酶结构特征、氧化还原势、CO和N₂的结合能与光谱性质，氧和氮原子均有可能是空隙原子。（5）预测了CO脱氢酶活性簇不同氧化-还原态(C_red1，C_red2和C_int)的结构特征和酶催化CO氧化成CO₂的反应机理。计算表明，C簇周围的氢键网络主要由保守残基His93，His96，Glu299，Lys563和四个水分子组成，该氢键网络在稳定中间体和调控质子转移的过程中，起着重要的作用。（6）通过广泛的密度泛函计算，探索了硝酸根还原酶中钼配合物催化NO₃^-到NO₂^-的反应机理，预测了不同的反应通道和能量学性质。计算表明，双硫键的形成能够影响Mo^Ⅵ和Mo^Ⅳ氧化态之间的相互转化，在酶催化还原过程中起着重要的作用。