蛋白质是一种由氨基酸分子脱水聚合而成的无分支链状高分子,是生命体系中执行各种功能的分子机器的重要组成部分,在催化、免疫、运输、能量转化和各种生命活动的调控中都发挥着重要的作用,如它是细胞中的分子机器、建筑材料和攻防武器等。蛋白质通常是由一条或多条多肽链构成的,多肽则是由氨基酸通过脱水缩合反应形成。蛋白质和多肽的折叠过程中涉及到静电力、范德瓦尔斯力、疏水相互作用、氢键等多种相互作用,其内部氨基酸之间、氨基酸与外界溶剂之间通过这些相互作用吸引或排斥,使得肽链可以盘绕卷曲,有些形成特定的三维天然态结构,有些则会形成内禀无序结构。利用分子模拟中的物理模型来刻画蛋白质和多肽内部的各种相互作用,可以让我们从物理的角度来理解它们是如何折叠运动起来的。另一方面,蛋白质和多肽折叠过程中能量的传递和耗散等物理特征仍不清楚,亚扩散、慢弛豫等构象运动现象也需要用到统计物理的方法来探索。而能量面理论在蛋白质分子研究领域也已经被广泛认可,这些都说明了物理模型、方法在研究蛋白质动力学过程中的重要性。从统计物理的角度研究蛋白质和多肽局域的相互作用和整体的构象运动,可以帮助我们更好的理解蛋白质是如何发挥生物学功能的,为进一步探索生命过程打下坚实的基础。在实验技术中,受限于实验仪器的性能和当前的实验技术,所能测得的时间和空间的数量级有一定的范围限制,在更小的时间和空间尺度描述蛋白质的运动特征就需要用到分子动力学模拟。分子动力学模拟是一种被广泛应用于生物物理、固体物理、生物化学等研究复杂体系物理性质的计算机模拟技术。通过求解运动方程可以得到体系在一段时间内的运动轨迹和各种动力学参量,由此可以分析得到该体系的动态变化和热力学统计信息,其中全原子模型得到的数据更为精确可靠。本文根据全原子模型的分子动力学模拟得到了两条多肽链折叠过程中的各种动力学信息,由此开展了如下两个课题:1.蛋白质的内摩擦现象是反映其能量耗散的一种典型动力学现象。我们试图通过分析蛋白质内摩擦的物理来源,弄清它在折叠过程中能量是如何传递、耗散的。根据Kramers转变理论,蛋白质的折叠时间和外界溶剂的粘度成简单正比关系,然而很多理论模拟和实验现象发现并不是如此,当外界溶剂的粘度通过拟合外推至零时,蛋白质仍表现出有限的折叠时间,这是由蛋白质内禀的阻尼作用导致的,我们称它为内摩擦。我们在不同粘度的溶剂下,通过自关联函数、加权平均首次穿过时间和马尔科夫态模型计算出两种多肽链（（gly-ser）4和ala8）的弛豫时间,然后对弛豫时间和溶剂粘度进行线性拟合和幂律拟合,用线性拟合得到的横截距和纵截距,幂律拟合得到的指数项来刻画内摩擦的数值大小,结果表明这两种体系中都有内摩擦存在。我们计算了内摩擦在不同温度下的具体数值,发现（gly-ser）4的内摩擦随着温度升高而增大,ala8的内摩擦则在315K附近有一个极大值。通过分析拉氏图中φ角和ψ角转动的难易程度以及不同温度下多肽的结构变化,我们认为蛋白质的内摩擦现象主要是由它内部的二面角扭转势能造成的。接下来又直接计算了二面角扭转势能和溶剂水分子撞击蛋白质的记忆效应对蛋白质内摩擦的影响,分析后发现蛋白质内外部氢键的形成与断裂、溶剂水分子撞击蛋白质的记忆效应等也是导致内摩擦产生的次要原因。2.对于蛋白质的亚扩散现象,我们仍然以（gly-ser）4和ala8两条多肽链为研究对象,为了消除轨迹中多肽结构的平移和旋转自由度的影响,我们对多肽的运动轨迹进行了对齐操作,然后采用了主成分分析以避免人为选择反应坐标带来的偏差。之后计算了多肽的均方位移和弛豫时间等反映扩散性质的物理量,我们发现两种肽链和天然态蛋白质类似,都表现出了亚扩散现象。其中（gly-ser）4的幂律拟合指数项α=0.266,ala8的幂律拟合指数项α=0.314.接下来我们引用了一种蛋白质能量面的层级模型,分别用具体的数值刻画亚扩散现象的两种物理来源,即能量面上势阱因素αt导致的亚扩散和能量面上分形因素αf导致的亚扩散。我们的计算结果显示出（gly-ser）4的弛豫时间可以较快平衡,其亚扩散现象是由能量面上的势阱导致的;而ala8和很多天然态蛋白质类似,弛豫时间在较长的观测时间内持续增长,它的亚扩散来源则是由两种因素共同主导的,其中能量面上的分形拓扑特征起主导作用。我们认为蛋白质弛豫慢化的背后正是这种由能量面分形拓扑结构主导的亚扩散现象导致的,随着观测时间的增加,蛋白质在能量面上会跃迁到更高层的分形结构中,其弛豫时间也就会相应的继续增长。尽管前人已有关于蛋白质内摩擦和亚扩散现象的研究,但我们在此基础上计算了不同温度下内摩擦的数值,揭示了温度对多肽体系内摩擦特性的影响,并从相互作用角度讨论了内摩擦的来源;在亚扩散的课题中我们不仅描述了两种肽链不同的弛豫特征,还给出了弛豫慢化现象的物理来源,这些都是本文的突破和创新之处。本论文的内容安排如下:第一章将简要介绍蛋白质和多肽的背景知识、动力学性质及分子动力学模拟;第二章则详细介绍了我们对蛋白质和多肽内摩擦现象的研究,并分析了它的物理来源;第三章则阐述了蛋白质和多肽的亚扩散和弛豫慢化现象,并给出了对应的能量面特征;第四章则是对本文的工作进行了总结,并对未来的工作进行了展望。