RAS蛋白相关抑制剂与PDEδ和BRAF相互作用的分子动力学模拟

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RAS突变是许多主要癌症类型中最重要的致癌因素,如肺癌、结直肠癌和胰腺癌。目前仍没有有效的治疗RAS突变型癌症的方法。磷酸二酯酶δ(PDEδ)和BRAF被认为是RAS信号调控通路中起关键作用的蛋白质,因此,PDEδ蛋白和BRAF蛋白被认为是针对RAS突变药物的重要靶点。基于此,研究PDEδ,BRAF和RAS蛋白相关抑制剂的结合模式与微观机理将有助于开发和设计更有效的药物。本文利用全原子分子动力学(MD)模拟方法对PDEδ,BRAF与小分子抑制剂的作用机理进行了详细的研究。(1)基于全原子分子动力学模拟研究磷酸二酯酶δ与相关抑制剂的结合机制当RAS位于细胞膜的内膜上时,RAS具有很强的活性。因此通过干扰PDEδ与KRAS的结合,将有效阻断KRAS与细胞膜内表面的结合。本项研究中,我们分析了四种小分子抑制剂(Deltarasin,allyl analogue,pyrazolopyridazinone derivative和Deltazinone 1)与PDEδ结合口袋的结合模式,通过全原子分子动力学模拟(MD)探讨了 PDEδ与抑制剂结合的微观作用机理,还进行了结合自由能分析,氢键网络分析和比较了抑制剂/PDEδ复合体系的构象,研究结果表明,范德华作用力对结合自由能做出了最主要的能量贡献,自由能分解结果发现,在所有复合体系中,R61和1129是最关键的残基,对于PDEδ和抑制剂的结合起着关键性作用。另一方面,氢键在将抑制剂锚定到蛋白质确切的结合位点中发挥了重要作用。此外,PDEδ单独体系和PDEδ/抑制剂复合体系的构象分析结果表明,PDEδ在与抑制剂结合后,蛋白结构更加稳定,而PDEδ/pyrazolopyridazinonederivative 体系中 a3-螺旋(P113-Q116)出现了解螺旋化,进一步说明pyrazolopyridazinone derivative是四中抑制剂中与PDEδ结合最不稳定的。本项研究可为未来设计出针对RAS突变的高效PDEδ抑制剂设计提供一定的指导意义。(2)BRAF与泛RAF抑制剂的结合模式及作用机理的分子动力学模拟研究由于泛RAF抑制剂可以抑制RAF-MEK-ERK信号通路中MEK和ERK的磷酸化,因此可以有效阻止由BRAF和RAS突变导致的癌症。在本文中,我们用全原子分子动力学模拟的方法以及MM-GBSA能量分解的方法研究了两种泛RAF抑制剂((LY3009120和RAF709)与野生型和突变型(V600E)BRAF之间的结合模式和作用机理。研究结果表明抑制剂和BRAF的结合作用主要是由范德华作用力提供的,而野生型和突变型的复合体系都有较大的范德华力,因此泛RAF抑制剂既能与突变型BRAF结合,也能与野生型的BRAF结合良好。而V600E突变会导致结合口袋附近的静电表面产生巨大变化,进而会导致野生型与突变型复合体系的静电作用产生差异。本研究可以为设计针对RAS突变的新型泛RAF抑制剂提供理论上的参考。
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