超氧化物歧化酶(Superoxide dismutase,SOD)是广泛存在于好氧微生物和动植物中的金属酶。本论文利用羊血为试验材料，进行超氧化物歧化酶(SOD)的提取纯化和稳定性的研究，以期为促进羊血资源的综合利用，为羊血SOD的开发提供了科学的依据。主要研究内容及结果如下：　　 采用考马斯亮蓝法，以牛血清白蛋白为标准品对羊血SOD提取物进行蛋白含量测定，得出标准曲线方程为y=0.0074x+0.0558，相关系数为0.9944。　　 研究了邻苯三酚白氧化法测定羊血中的SOD活性的条件：25℃，缓冲液的pH为8.20+0.01，缓冲液中含0.1mmol/LEDTA，此条件最宜。　　 通过正交试验优化，得出羊血SOD的提取工艺为：沉淀剂与溶血液体积比为1∶1，95％乙醇与丙酮的体积比为1∶1，提取时间为30min，此条件下得到SOD粗酶液比活力为364.26 U/mg蛋白。　　 通过中心组合试验优化结合响应面分析，确定了最佳的羊血SOD粗酶液杂蛋白去除工艺：热变温度为55℃、热变时间为15min、0.01mol/LCuCl2的添加量为2％，在此条件下SOD粗酶液的比活性为1072.43U/mg蛋白。确定了羊血中SOD粗酶液的最佳提取流程。　　 通过凝胶层析纯化和聚丙烯酚胺凝胶电泳分析，得到的SOD酶活力为3085.05U/mL，蛋白浓度为1.02mg/mL，比活力为3024.56U/mL，活力回收率达到60.8％。蛋白染色和SOD活性染色的电泳谱带相同，表明酶的纯度已达到电泳纯。对羊血SOD酶的热稳定性和pH稳定性研究表明：SOD酶有较好的热稳定性和pH稳定性，耐热温度为＜70℃，稳定性的pH范围为6～9。　　 通过以上一系列的试验研究，本课题为羊血SOD的开发和利用提供了重要的理论依据和实验指导。