β干扰素具有抗病毒、抗增殖和免疫调节作用，广泛用于病毒性感染、恶性肿瘤、以及自身免疫性疾病的治疗或实验性治疗。但由于该药物前体在人体内半衰期较短，极大影响了其成药性，给临床应用带来很多的不便。针对以上问题，本研究室从构建融合蛋白的角度出发作出了一系列相关的工作。本文利用研究室已构建的IFNβ-HSA融合基因使其在巴斯德毕赤酵母(Pichia pastoris)表达系统中得到了较高水平的表达，建立了一套实验室级的发酵、纯化工艺，达到了融合蛋白纯品批生产量200mg的水平，为该融合蛋白药物的临床前研究奠定了基础。　　 选用毕赤酵母GS115为宿主，利用营养缺陷型、抗生素G418和免疫斑点法的组合筛选得到的转化子产量高达180 mg/L。经Western Blot实验验证，表达出的融合蛋白在结构上符合我们的要求。　　 经过对菌株的摇瓶表达条件优化，利用有机培养基，接种、培养至36h后转入pH6.0、甲醇浓度2％、诱导浓缩比3：1的条件下诱导表达，可得到218 mg/L的表达量。在5 L发酵罐的放大试验中，当发酵至100 h时菌浓和产量均达到最高值，菌浓A600为350，表达量为500 mg/L。　　 经过对于融合蛋白IFNβ-HSA的初步纯化条件的摸索，对其吸附、解吸附行为的规律有了进一步的了解。进而制定了新的纯化工艺，经过超滤浓缩、染料亲和层析、镍离子螯合亲和层析、阴离子交换层析几步分离得到了纯度大于95％的目的蛋白纯品，总回收率达到17％。