大分子自组装由于其获得的组装体的结构及功能的多样性和巨大的应用潜力引起了众多学者的关注,这使得这方面的研究自二十世纪后期开始长盛不衰。该领域已具有长期基础研究成果,但在组装其机理的探求方面,由于大分子结构的复杂性和丰富性,还有诸多不明确的问题,因此目前该研究领域依然十分活跃,研究内容也在不断深化之中。我们关注的大分子自组装的研究分为两个方面：第一是对现有自组装机理的深入理解,这可提供更多控制大分子自组装的有效手段;第二是拓宽新的自组装构筑基元,以期获得更多种类和功能的自组装体。本论文即围绕以上两个内容分别展开：首先研究了传统两亲性无规共聚物的自组装,提出了新的机理和组装调控手段；第二是将功能蛋白引入大分子自组装,通过多种超分子非共价相互作用的协同得到了新型蛋白自组装晶体。1.含环糊精的无规共聚物的温敏性自组装的研究无规共聚物是制备简单、成本较低、且具广泛实用价值的一类聚合物。因此自上世纪后期起对其自组装行为有不少报道,但由于其分子结构的无序性,目前缺乏系统性的研究,特别是在动力学控制方面的研究很少。近期,我们组曾对于含环糊精的无规共聚物的温敏性自组装行为进行了初步研究,发现了在不同升温速度下能形成不同形貌的组装体,包括实心胶束及囊泡等。我们为了更仔细探讨含环糊精的聚合物的自组装行为,合成了含有环糊精的单体AEMACD,并通过自由基聚合制备了含有环糊精侧基的温敏性无规共聚物P(NIPAM-co-AEMACD) (PNiCD),使用动态光散射、透射电镜、原子力显微镜等表征研究了它在不同升温速率下的自组装形貌。结果表明PNiCD表现出具有升温速率依赖性的自组装行为：快速加热时形成半径约为53 nm的较小的实心胶束,而慢速加热时形成半径约为10 nm小粒子与136 nm左右的大胶束。我们进一步通过动态光散射跟踪升温过程中聚集体的粒径分布变化,发现了PNiCD自组装行为具有依赖于升温速度的定性差异：在慢速加热时,首先在其LCST (38 ℃)附近产生粒径约为10 nm的小粒子,随温度的上升,该小粒子进一步聚集成大胶束；但在快速加热时,聚合物直接聚集成小胶束。这一结论不能从传统的分子内和分子间作用的竞争来解释。我们认为关键是慢速加热时共聚物有足够的时间实现构象调整首先形成单分子胶束,胶束再进一步聚集。而快加热时单分子胶束不能形成。据此,我们提出了含环糊精温敏性共聚物因加热速度的不同而具有两种不同的自组装机理,这一结果对于今后无规共聚物的自组装研究具有指导意义,并且将促进我们对无规共聚物自组装机理的理解。此外,我们还合成了金刚烷末端修饰的聚乙二醇MPEG-ADA和偶氮苯末端修饰的聚乙二醇MPEG-Azo,用动态光散射证明了它们与PNiCD之间能够形成大分子包结络合物,并研究了PNiCD与MPEG-Azo的络合对该无规共聚物自组装行为的影响。在快速加热时PNiCD与MPEG-Azo的络合物组装成与PNiCD自身具有同样尺度的小胶束,但在慢速加入时形成了相比PNiCD自身较小的、半径为50 nm左右的小胶束。这一结果表明了通过环糊精与客体大分子的包结络合从而调控自组装行为可行性。2.新型凝集素蛋白质Concanavalin A晶体自组装研究进新世纪后,人们对以蛋白为构筑单元的自组装研究兴趣日益增加,其中通过基因突变得到表面修饰有功能基团的蛋白质的有序聚集尤为引人注目。例如,Tezcan等长期研究了cb562蛋白质的基因突变体经金属-配体作用诱导的自组装行为,得到该蛋白质的多聚体、管状组装体和晶体组装体等,证明超分子化学是蛋白质自组装领域中的新的强大推动力。但一般来说,蛋白结晶过程非常缓慢并且需要相对较浓的母液,这一要求阻碍了该领域的进一步发展。本论文中,我们合成了含有甘露糖与罗丹明B(RhB)的“诱导配体(inducing ligand)"Rh3Man,发现了它与凝集素蛋白质Concanavalin A(ConA)在缓冲液中可发生相互作用从而形成聚集体。我们用紫外可见吸收谱、圆二色谱、荧光寿命测试、透射电镜、原子力显微镜以及光学显微镜等研究了ConA与Rh3Man在缓冲液中的聚集行为,发现该聚集体是由等摩尔比例的ConA和Rh3Man所组成。在ConA与Man基团之间的糖-蛋白相互作用和RhB基团的二聚化的协同作用下,ConA和Rh3Man分子进行自组装形成形成了复合晶体组装体。通过X射线单晶衍射实验以及场发射透射电镜证实了它的结晶结构(晶胞参数为a=84.00 A,b=116.03 A,c=84.10 A,α=90.00°,β=95.03°,γ=90.00°；空间群为P21)。该晶体具有较大的本体水含量(68.7%)。ITC测定结果表明ConA与Rh3Man自组装产生了较大热量,且该热量与ConA-Man相互作用和罗丹明二聚化的总焓量一致,表明这种晶体自组装行为是一个主要由焓驱动的过程。进而,为了探讨在蛋白质自组装中所使用的诱导配体的普遍性,我们进一步合成了改变甘露糖基团与RhB基团之间的间距基(-CH2CH20-)n长度的一系列诱导配体RhlMan. Rh2Man.Rh4Man.Rh5Man以及将甘露糖替换为葡萄糖的Rh3G1u,并分别研究了它们与ConA的自组装行为。我们得到Rh3Glu/ConA.Rh2Man/COnA以及Rh4Man/ConA的晶体组装体,并通过X射衍射实验,证实了ConA/Rh3Glu形成了与ConA/Rh3Man类似的结晶结构(晶胞参数为a=84.16 A,b=116.01 A,c=84.24 A,α=90.00°,β=95.98°,γ=90.00°；空间群为P21),而ConA/Rh4Man的晶体结构与之有较大差别(晶胞参数为a=84.16 A,b=116.01 A,c=84.24 A,α=90.00°,β=95.98°,γ=90.00°；空间群为P21212),为本体水含量仅为39.1%的较紧密结构。我们得到的新型蛋白质晶体自组装体与传统的蛋白质结晶不同,其结晶速率快,可在相对稀浓度下进行并且转化率高,因此在材料领域有开拓性的贡献。并且,由于蛋白质的过慢的结晶过程是在蛋白质结晶学中的瓶颈程序,而我们的复合体系可能实现快速蛋白结晶,因此在蛋白结晶学上具有潜在的应用前景。