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矢车菊素-3-O-葡萄糖苷（C3G）是自然界中分布最为广泛的花色苷类天然色素,不仅能提供明亮的色泽,而且具有抗氧化等多种功能活性。但是天然花色苷易受加工贮藏过程中理化因子的影响而水解或开环降解,导致产品褪色及功能性下降,产品货架期缩短,从而限制了花色苷类天然色素的应用。目前,利用蛋白质的配体结合特性,与小分子花色苷结合形成复合物以对花色苷进行保护的研究已有报道,但针对热改性蛋白与花色苷的相互作用机制的研究较少,且单一蛋白质所能提供的保护效果有限。因此,本课题以热改性乳蛋白为保护载体,复配小分子抗氧化剂,研究了乳蛋白与C3G之间的相互作用机制,探讨了其对C3G稳定性的影响,为花色苷类天然色素在食品工业中的应用提供理论依据。首先,通过荧光淬灭光谱、傅里叶变换红外光谱（FTIR）及圆二色谱（CD）等光谱学方法研究了在pH3.6和6.3条件下,经不同温度（55-90°C）预热处理的改性β-乳球蛋白（β-Lg）和β-酪蛋白（β-CN）与小分子C3G之间的相互作用机制,以及小分子抗氧化剂如表没食子儿茶素没食子酸酯（EGCG）、没食子酸、维生素C对乳蛋白-C3G相互作用产生的影响。结果表明,C3G对β-Lg和β-CN均有较强的荧光淬灭作用,且属于静态荧光淬灭机理,会形成乳蛋白-C3G复合物,其中C3G与β-Lg主要以静电相互作用相结合,而与β-CN的主要作用力为氢键和范德华力。对乳蛋白的预热处理并未改变乳蛋白与C3G的主要相互作用力类型,但会影响其作用力大小,且随蛋白预热温度提高,β-CN-C3G（pH3.6,6.3）和β-Lg-C3G（pH3.6）体系中作用力减小,而β-Lg-C3G（pH6.3）相互作用力显著增大,其中pH6.3条件下85°C热改性β-Lg与C3G相互作用最强(KA=14.10（±0.33）×105 L·mol-1)。乳蛋白-C3G相互作用会影响蛋白的二级结构组成,改变蛋白质构象。85°C热改性β-Lg-C3G复合物体系中添加小分子抗氧化剂EGCG、没食子酸、维生素C,可以形成蛋白-二配体复合物,并进一步改变乳蛋白的二级结构。接着,使用乳蛋白（乳清分离蛋白和商业酪蛋白）为保护载体,通过色差及HPLC法分析色素溶液总色度及C3G含量的变化,研究了天然及热改性乳蛋白对C3G的热（80°C）、氧化（0.005%H2O2）及光照稳定性的影响。结果表明,添加乳蛋白对C3G的热、氧化、光照降解均有一定的抑制作用,40μM天然乳蛋白可将样品热、氧化、光照残留率分别从47.9%/26.9%、41.3%/37.3%、14.6%/17.2%提高至57.3%/44.7%、49.7%/62.7%、26.3%/31.6%（pH3.6/pH6.3）。不同温度热改性对酪蛋白的C3G保护作用无显著性提升效果,而热处理可以明显提高乳清蛋白对C3G的保护作用,其中,在pH6.3条件下,经85°C热改性乳清分离蛋白对C3G降解的抑制效果最好,可将C3G样品的热、氧化、光照残留率进一步提升至51.9%、75.3%、58.3%。最后,选取pH6.3体系条件,以85°C热改性乳清分离蛋白为载体复合C3G,并复配小分子抗氧化剂（EGCG、茶多酚、没食子酸、维生素C）,探究了蛋白-二配体复合物热稳定性及常温储藏稳定性。热降解实验结果表明,85°C热改性乳清分离蛋白分别复配EGCG、茶多酚及没食子酸后,溶液中C3G热残留率分别进一步提升至71.5%、68.7%、70.2%,且85°C热改性乳清分离蛋白可有效抑制维生素C对C3G的降解。储藏实验结果表明,85°C热改性乳清分离蛋白复配没食子酸小分子抗氧化剂形成的二配体复合物可明显提高C3G色素溶液的储藏稳定性,25°C 30 d储藏后C3G残留量为36.8%。