蛋白质是生命活动的执行者,它们可以结合多种类型的配体,如脂肪酸、金属离子、药物和表面活性剂等。其中,表面活性剂和药物这两类物质是我们日常生活中广泛接触的。蛋白质与表面活性剂之间所形成的蛋白质-表面活性剂复合物不仅在化妆品研发和食品安全等领域中有着重要的应用,而且它还可以模拟人体内的生物系统;而研究药物在生理条件下与蛋白质之间的相互作用,有利于帮助我们了解药物在人体内的结合、吸收、代谢等机理。因此,本论文运用电喷雾质谱（Electrospray mass spectrometry,ESI-MS）结合荧光光谱（Fluorescence spectroscopy,FS）、紫外-可见吸收光谱（Ultraviolet-visible absorption spectroscopy,UV-Vis）、圆二色光谱（Circular dichroism,CD）以及动态光散射（Dynamic light scattering,DLS）等方法详细地研究了具有多种效用的阴离子表面活性剂多库酯钠（Docusate sodium,DSS）和小分子药物黄芩苷（Baicalin,BA）分别与牛血清白蛋白（Bovine serum albumin,BSA）、人血清白蛋白（Human serum albumin,HS A）之间的相互作用。本论文的研究工作可分为三部分。第一部分:本部分运用电喷雾质谱法结合光谱法阐释了在生理条件下DSS与BSA之间的相互作用机理。ESI-MS实验结果表明DSS与BSA两者之间可以形成化学计量比为1:3的稳定的蛋白质复合物。荧光光谱实验结果显示,DSS可以使BSA的内源荧光发生较强猝灭,并导致BSA的荧光最大发射波长从339.2 nm蓝移到329.4 nm,证明两者之间发生了相互作用。通过温度梯度实验进一步判断了 DSS猝灭BSA的荧光类型属于静态猝灭,并计算了两者之间的结合常数是在104 L/mol数量级;使用van’t Hoff方程计算了两者反应之间的热力学参数,并推测DSS可以通过疏水作用力和静电作用力结合到BSA亚结构域ⅡA中的疏水腔内。UV-Vis吸收光谱进一步证明了 DSS与BSA之间存在静态猝灭。CD和DLS实验结果表明DSS的存在可以改变BSA中Trp残基的微环境,致使其周围的疏水性增强,从而导致BSA中的α-螺旋含量增加、流体动力学直径减小。第二部分:本部分采用电喷雾质谱法结合多种光谱法详细地研究了DSS与HSA之间的相互作用机理。ESI-MS实验结果表明每个HSA分子上可以结合4个DSS分子。荧光光谱结果表明DSS可以使HSA的内源荧光发生显著的增强效应,同时可以造成HSA的荧光最大发射波长从334.4nm蓝移到313.2nm,证明了加入DSS后可以使HSA中的Trp残基的微环境发生改变。通过双倒数方程计算了 DSS与HSA两者之间的结合常数（大于105 L/mol）,表明两者之间具有很强的亲和力。再通过van’t Hoff方程计算了两者之间的热力学参数,并根据Ross定律判断DSS可以通过疏水作用力和静电作用力结合到HSA的子域ⅡA中的“Sudlow’s Site I”位点上。CD和DLS实验结果进一步表明DSS的疏水链可以为HSA提供更为疏水性的环境,从而造成两者之间的疏水作用增强,最终导致HSA中螺旋含量增加、流体动力学直径减小。第三部分:本部分采用电喷雾质谱法和多种光谱法来研究BA与HSA之间的相互作用。ESI-MS结果表明BA与HSA之间可以形成稳定的化学计量比为1:2的蛋白质复合物。荧光光谱结果表明BA可以使HSA的内源荧光发生显著的荧光猝灭,并且造成HSA的荧光最大发射波长出现红移现象,其结果证明了 BA可以使得HSA中Trp周围的疏水性降低,从而造成蛋白质结构变得疏松。进而在不同的温度下,通过Stern-Volmer和Lineweaver-Burk方程判断了 BA猝灭HSA的荧光类型,发现BA与HSA两者之间是通过络合反应生成了 HSA-BA蛋白复合物从而造成HSA的荧光猝灭。通过van’t Hoff方程计算了 BA与HSA两者反应之间的热力学参数,并推测两者之间主要是通过静电作用力相互结合的。CD和UV-Vis吸收光谱结果表明BA可以扰乱HSA的二级结构,并造成HSA中α-螺旋含量的降低、蛋白质结构从紧密变为疏松。DLS结果表明BA与HSA相互结合后会使得HSA的流体动力学直径增大。