L1连接核酶的发现不仅为生命起源“RNA世界”学说提供重要依据,同时人们可以对其进行改造,设计出新型的工具酶与核酶药物。本文通过分子动力学模拟对L1连接核酶开展相关研究,了解其构象转变机制,为该核酶更深入地科学研究与广泛地应用提供理论基础。　　 本文从PDB数据库获取L1连接核酶的晶体结构,使用Amber软件对其进行分子动力学模拟,研究该核酶的活性构象与非活性构象间的转变途径和以及相关影响因素。研究发现,对于活性构象中活性位点碱基U38糖苷转角x,初始角度位于[-26.058,-180]与[79.98,+180]这两个角度区间时,平衡后构象将落入其优势构象,即反式构象。而活性构象Q中72位Mg离子对活性位点的G1,U38,A51三碱基构象维持起到一定作用,同时与86位水分子存在协同作用共同维持该活性部位构象。同时发现,扭转角η38,η39,θ17,θ18,θ37,θ44和θ45对构象间的相互转化起重要作用,并且构象间的转化遵循不同路径。P转化至Q构象时,η39在整个转变过程一直变化;而前期θ17和θ44存在显著变化;中期θ18波动较大;θ37,η38,θ44和θ45四个虚拟二面角则对后期的构象转变有作用。Q构象转变至P时,整个过程η39变化最小,而θ37,θ44对构象转变始终都有贡献:而前期θ17,θ18,η38对构象转变起到重要作用;后期θ17,θ18和θ45三个二面角对构象转变有突出贡献。研究还发现U38和G44两个碱基因自身未与其他碱基形成碱基配对,同时周围的碱基堆积作用不够强烈,致使在构象转变过程中与周围其他碱基间形成的氢键种类较多,但氢键维持的时间较短。