牛乳清中含有许多活性蛋白质,如免疫球蛋白G(IgG)、牛血清蛋白(BSA)、乳铁蛋白、乳过氧化物酶。前人获得这些蛋白质主要是利用柱层析的手段,但是层析有其自身的局限性,包括设备及耗材成本高、过程操作要求高等。结晶作为一种设备耗材成本小、操作简单的单元操作,是分离乳清活性蛋白质另一种选择。本工作就是以此为目标,选择及建立一种合适的结晶方法,并利用这种方法探索得到乳清蛋白质结晶体的适宜条件以及其结晶行为,以期为乳清活性蛋白质的结晶分离打下基础。首先,为了验证这种方法是否可以得到乳清中的蛋白质,本工作以BSA+盐+水体系为样本,研究了在1-3 M NaCl、pH 4.7-8.0之间的1.0-3.0 mg/m L BSA的溶解度数据以及成核数据。接着通过实验方法获取了2.5 mg/mL BSA、pH 7.0、1 M Na Cl条件下的BSA结晶体的形貌图像,并利用冻干实验对结晶体中的杂质进行了实验研究。最后利用固液相平衡原理得到了一个回归方程,并利用本实验数据拟合了该方程的参数。本论文还初步探索了乳清体系的结晶条件,发现pH 7.0时,IgG在乳清上清液中的含量会明显减少,而其它p H(4.7、5.8、8.0)下,随着盐浓度的增加,乳清蛋白中的各种蛋白的比例变化不明显,因此,在pH 4.7-8.0之间时,pH 7.0可以作为乳清结晶的较理想pH值,而IgG可以作为目标蛋白质。最后,本工作还利用荧光倒置显微镜分别观察了高盐浓度和低盐浓度下,pH 4.7和pH 7.0时的乳清结晶行为,并以同条件下的BSA溶液作为对照物进行对比,观察到乳清中包括长方形晶体,菱方形晶体,四角形晶体这三种结晶体的形貌。而且其中还出现了多晶缔合的现象,包括同晶型之间的缔合以及其它形式的多晶缔合。此外,还在pH 7.0,0.5 M NaCl下的乳清体系观察到颗粒分布较均匀的结晶体。这些数据可望为以后探索蛋白质结晶动力学条件及建立结晶分离工艺提供一些依据。