目的从可口革囊星虫中分离纯化出纤溶酶，并对其酶学性质、部分药理作用进行研究。
　　方法采用匀浆、抽提离心、QAE-sephadexA-25离子交换、sephacrylS-300凝胶过滤等方法分离纯化可口革囊星虫纤溶酶;以SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳测定纯度及分子量。用纤维蛋白平板法测定可口革囊星虫纤溶酶的活性、对纤维蛋白的作用方式、pH、温度、金属离子、酶抑制剂对酶活力的影响。用纯化的可口革囊星虫纤溶酶对小鼠进行皮下出血实验;溶血性实验;体外血凝块溶解实验及观察对家兔血浆优球蛋白溶解时间(ELT)、凝血酶原时间(PT)、活化的部分凝血活酶时间(APTT)等指标的影响。
　　结果从可口革囊星虫中分离得到纯的纤溶酶，相对分子质量为29.8×103，纯化倍数87，回收率5.4％。该酶在pH2-11和50℃以下有较好活性，pH=8时酶活力最高。金属离子Cu2+、Mg2+、Ba2+、Al3+、Na+、K+对可口革囊星虫纤溶酶活性无影响，Ag+、Zn2+对纤溶酶活性有一定的抑制作用，Hg2+能完全抑制酶活性，丝氨酸蛋白酶抑制剂(PMSF)和金属酶抑制剂(EDTA)对它有一定的抑制作用。可口革囊星虫纤溶酶既可直接降解纤维蛋白，又能激活纤溶酶原间接地溶解纤维蛋白。可口革囊星虫纤溶酶无出血毒性，不引起机体出现溶血反应;家兔体外溶栓实验中，能明显溶解血凝块、缩短ELT;显著延长PT、APTT。
　　结论从可口革囊星虫中分离得到单一组份的纤溶酶，该酶性质稳定、具有一定的体外溶栓作用。