蓝藻是一类能进行光合放氧的原核生物，也是研究光合作用的模式生物之一。一般认为，蓝藻类囊体膜上存在光系统Ⅱ、细胞色素b6f、光系统Ⅰ和ATP合酶等4种光合膜蛋白复合体。20年前，人们又在蓝藻类囊体膜上发现了另一种光合膜蛋白复合体，称为NADPH脱氢酶(NDH-1)复合体。目前，该复合体参与了许多生理功能，包括细胞呼吸、围绕光系统Ⅰ的循环电子传递和CO2吸收。晶体结构表明，嗜热菌的复合体Ⅰ为“L-型”，蓝藻NDH-1复合体结构与其类似。蓝藻NDH-1复合体目前已经发现了18个亚基，然而在高等植物中，人们发现了许多蓝藻中并不存在的亚基，除此之外，叶绿体NDH复合体还存在着一些辅助蛋白，辅助该复合体的中间复合体的成熟和组装过程。大肠杆菌复合体Ⅰ催化中心有三个活性亚基，蓝藻与高等植物基因组中并不存在，因此人们对蓝藻NDH-1复合体了解仍然不够。　　 尽管近年来，人们在蓝藻NADPH脱氢酶的亚基组成和复合体功能方面已经取得了一些进步，但是在揭示该复合体的成熟和组装方面却很少有报道。本文中，我们通过在高光下筛选转座子突变体库，筛选到了三个循环电子传递功能受损的突变株，经过反向遗传学的鉴定，我们发现这三个突变株都突变了同一个基因slr1097，该基因编码一个未知功能的蛋白。实验证实，可溶性蛋白Slr1097位于基质中，实验证实它突变后会影响NDH-1L复合体和NDH-1M复合体的有效组装。为了弄清楚Slr1097蛋白是怎么影响NDH-1复合体的有效组装，我们首先分析了Slr1097蛋白和组成NDH-1复合体的18个亚基的相互作用，发现Slr1097蛋白只和NdhI亚基存在着强烈的相互作用。为了进行进一步的研究，我们在(⊿)slr1097突变株的基质中分析了NdhI、NdhK、NdhH和NdhM的表达水平，结果表明，NdhI的表达水平在突变株中大大下降了，而其他三个亚基的水平没有变化。另外，成熟的NdhI蛋白在基质中的水平要少于其在膜上的水平。综上所述，我们认为S1r1097是一个涉及到NdhI亚基的成熟的蛋白。当成熟的NdhI蛋白发生部分减少时，它严重阻碍了NDH-1M复合体的有效组装，而对于NDH-1L的影响却没那么明显。