目的: 内质网应激条件下，内质网腔中的伴侣分子结合免疫球蛋白BiP(Binding immunoglobulin protein)与需肌醇酶IRE1α(Inositol-requiring kinase1)解离并与未折叠蛋白结合从而帮助蛋白形成正确结构。同时未折叠蛋白通过与跨膜蛋白直接结合活化其内切核糖核酸酶结构域。确定IRE1α启动子活性的核心区域，BiP在内质网应激条件下对IRE1α基因的调控作用以及对软骨细胞凋亡的影响。　　方法: 基因重组技术克隆IRE1α启动子，用双荧光素酶报告基因法检测BiP对IRE1α基因启动子活性的调控。通过构建IRE1α启动子一系列截短体的报告基因载体，确定了IRE1α启动子活性的核心区域;进一步通过逆转录PCR和免疫印迹在mRNA水平和蛋白水平分别检测BiP对IRE1α启动子的调控作用;流式细胞仪和免疫印迹检测BiP对IRE1α基因的调控及对软骨细胞凋亡的影响。　　结果: 成功构建IRE1α基因启动子及6个截短型报告基因重组体，确定-426～+252是IRE1α启动子活性的核心区域，在这一区域内有两个重要的转录因子STAT3和Sp1结合位点。用双荧光素酶报告基因法检测到BiP能够上调IRE1α的启动子活性;进一步通过逆转录PCR和免疫印迹在mRNA水平和蛋白水平分别检测BiP上调IRE1α基因转录活性及蛋白表达;通过免疫共沉淀实验证明，在软骨细胞中，非ERS时，BiP与IRE1α结合，当细胞处于m引起的ERS时，BiP与IRE1α结合量很少。流式细胞术和免疫印迹检测显示BiP上调IRE1α对软骨细胞的凋亡作用，上调凋亡相关蛋白JNK、p-JNK、Caspase-3的表达。　　结论: 在内质网应激条件下，BiP上调IRE1α的转录和表达，并上调IRE1α对软骨细胞凋亡的作用，这一上调作用可能与二者在ER stress状态下的分离相关。为揭示内质网应激条件下BiP调控IRE1α转录调控机制提供理论依据，同时为阐明ER stress各信号分子之间的作用机制奠定实验基础。