多聚二磷酸腺苷核糖基化,即,PAR化修饰（PARylation）,是一种进化保守的蛋白质翻译后修饰方式,存在于病毒、细菌以及绝大多数的真核生物当中。通过N-、O-及S-糖苷键共价地连接到靶分子上。能够参与细胞的多种生物学事件,如细胞凋亡、基因表达调控等。而近些年来,人们逐渐发现了在PAR化修饰过程中所产生的free PAR与蛋白的非共价相互作用,这是对PAR功能的重要补充。虽然主要催化PAR化修饰发生的酶PARP1定位于细胞核中,但其仍可以通过产生free PAR对细胞核外的蛋白进行调控。有研究报道,PAR通过与蛋白的非共价相互作用,能够影响DNA的损伤修复、在细胞核中参与ATP的合成以及能够招募泛素化蛋白介导靶蛋白的降解。我们实验室的前期研究发现,PARP1能够在转录后水平调控基因的表达。mRNA稳定性的调节对于基因表达的转录后水平调控至关重要,其中,顺式作用元件能够影响mRNA的稳定性,进而影响靶蛋白的表达。RNA结合蛋白能够与mRNA 3’非翻译区中的ARE元件结合,调节靶mRNA的稳定性。有些RNA结合蛋白能够促进mRNA的降解,如TTP等,而我们实验室研究的Hu家族蛋白则能够起稳定靶mRNA的作用。即PARP1能够通过对RNA结合蛋白Hu R的PAR化修饰作用,在转录后水平（通过对mRNA稳定性的调节）参与基因表达的调控。除此之外,在实验中我们意外的发现,在LPS刺激的RAW细胞中,Hu家族中的另外一个重要成员HuB的表达有明显的上调,而PARPs抑制剂的加入能够抑制HuB的表达,但PARP1调控HuB表达的机制没有阐明,这促使我们想要进一步探究PARP1调控HuB表达的具体机制。我们的研究发现,free PAR能够通过与RNA结合蛋白HuB结合并影响HuB蛋白对于自身及靶mRNA稳定性的调控。在我们的实验体系中,1)用博来霉素（BLM）刺激He La细胞,发现RNA结合蛋白HuB的表达上调,并且HuB蛋白的表达受到PARP1的调控。2)通过双报告实验发现PARP1并非在转录水平调控HuB的表达。3)HuB在转录后水平参与自身表达的调控。4)free PAR能够与HuB结合,HuB的RRM2结构域介导的二者间的相互作用。5)free PAR能够促进HuB与靶mRNA的结合。本研究提出了一个新的free PAR通过与RNA结合蛋白HuB结合并影响HuB蛋白对于自身及其他靶mRNA稳定性调控的机制,PARP1能够通过产生free PAR,与RNA结合蛋白HuB非共价结合,稳定HuB自身以及其结合的靶mRNA,参与一系列下游的生物学事件。